세포에서의 합성이란 무엇입니까? 세포의 단백질 합성 - 설명, 공정 기능. rRNA의 작동 원리
단백질 합성- 세포 내 대사의 주요 과정 중 하나. 이것이 매트릭스 합성이다. 단백질 합성에는 DNA, mRNA, tRNA, rRNA(리보솜), 아미노산, 효소, 마그네슘 이온, ATP 에너지가 필요합니다. 단백질의 구조를 결정하는 주요 역할은 DNA에 있습니다.
단백질 분자의 아미노산 서열에 대한 정보는 DNA 분자에 암호화되어 있습니다. 정보를 기록하는 방법을 코딩이라고 합니다. 유전암호는 메신저 RNA의 뉴클레오티드 서열을 이용하여 단백질의 아미노산 서열 정보를 기록하는 시스템이다.
RNA의 구성에는 A, G, C, U의 4가지 유형의 뉴클레오티드가 포함됩니다. 단백질 분자의 구성에는 20개의 아미노산이 포함됩니다. 20개의 아미노산 각각은 삼중항 또는 코돈이라고 불리는 3개의 뉴클레오티드 서열로 암호화됩니다. 4개의 뉴클레오티드에서 각각 3개의 뉴클레오티드로 구성된 64개의 서로 다른 조합이 생성될 수 있습니다(4 3 = 64).
유전자 코드의 속성
1. 유전암호 세 쌍둥이:
2. 코드 퇴화하다.이는 각 아미노산이 하나 이상의 코돈(2~6)으로 암호화되어 있음을 의미합니다.
3. 코드 겹치지 않음.이는 연속 코돈이 순차적으로 배열된 뉴클레오티드 삼중체임을 의미합니다.
4. 만능인모든 세포(인간, 동물, 식물)에 적용됩니다.
5. 특정한.동일한 삼중항은 여러 아미노산에 해당할 수 없습니다.
6. 단백질 합성은 시작(초기) 코돈부터 시작됩니다. 밖으로,이는 아미노산 메티오닌을 암호화합니다.
7. 단백질 합성은 세 가지 중 하나로 끝납니다. 중지 코돈,비암호화 아미노산: UAT, UAA, UTA.
유전자 코드 표
특정 단백질의 구조에 대한 정보를 담고 있는 DNA 부분을 유전자라고 합니다. 유전자는 단백질 합성에 직접적으로 관여하지 않습니다. 메신저 RNA(mRNA)는 유전자와 단백질 사이의 매개체입니다. DNA는 세포핵에서 mRNA 합성을 위한 주형 역할을 합니다. 유전자 부분의 DNA 분자가 풀립니다. 정보는 핵산의 질소 염기 사이의 상보성 원리에 따라 사슬 중 하나에서 mRNA로 기록됩니다. 이 과정을 전사.전사는 RNA 폴리머라제 효소의 참여와 ATP 에너지를 사용하여 세포핵에서 발생합니다(그림 37).
쌀. 37.전사.
단백질 합성은 mRNA가 주형 역할을 하는 리보솜의 세포질에서 수행됩니다(그림 38). mRNA 분자의 뉴클레오티드 삼중항 서열을 특정 아미노산 서열로 번역하는 것을 번역이라고 합니다. 방송.합성된 mRNA는 핵막의 구멍을 통해 세포질로 빠져나와 리보솜과 결합하여 폴리리보솜(폴리솜)을 형성합니다. 각 리보솜은 크고 작은 두 개의 하위 단위로 구성됩니다. mRNA는 마그네슘 이온이 있을 때 작은 하위 단위에 부착됩니다(그림 39).
쌀. 38.단백질 합성.
쌀. 39.단백질 합성에 관여하는 주요 구조.
전달 RNA(tRNA)는 세포질에서 발견됩니다. 각 아미노산에는 자체 tRNA가 있습니다. 루프 중 하나에 있는 tRNA 분자는 mRNA의 3중 뉴클레오티드(코돈)에 상보적인 3중 뉴클레오티드(안티코돈)를 가지고 있습니다.
세포질에 위치한 아미노산은 활성화되고(ATP와 상호작용) 효소 아미노아실-tRNA 합성효소의 도움으로 tRNA에 부착됩니다. mRNA의 첫 번째 (시작) 코돈인 AUG는 아미노산 메티오닌에 대한 정보를 전달합니다(그림 40). 이 코돈은 상보적인 안티코돈을 포함하고 첫 번째 아미노산인 메티오닌을 운반하는 tRNA 분자와 일치합니다. 이는 리보솜의 크고 작은 하위 단위의 연결을 보장합니다. 두 번째 mRNA 코돈은 이 코돈에 상보적인 안티코돈을 포함하는 tRNA를 추가합니다. tRNA에는 두 번째 아미노산이 포함되어 있습니다. 첫 번째 아미노산과 두 번째 아미노산 사이에 펩타이드 결합이 형성됩니다. 리보솜은 간헐적으로 삼중항씩 mRNA를 따라 이동합니다. 첫 번째 tRNA는 방출되어 세포질로 방출되어 아미노산과 결합할 수 있습니다.
리보솜이 mRNA를 따라 이동함에 따라 mRNA 삼중항과 유입된 tRNA에 해당하는 아미노산이 폴리펩티드 사슬에 추가됩니다(그림 41).
mRNA에 포함된 정보의 리보솜에 의한 "읽기"는 3개의 정지 코돈(UAA, UGA, UAG) 중 하나에 도달할 때까지 발생합니다. 폴리펩티드 사슬
쌀. 40.단백질 합성.
ㅏ- 아미노아실 결합 - tRNA;
비- 메티오닌과 두 번째 아미노산 사이의 펩티드 결합 형성;
안에- 하나의 코돈에 의한 리보솜의 이동.
리보솜을 떠나 이 단백질의 특징적인 구조를 얻습니다.
개별 유전자의 직접적인 기능은 특정 환경 조건에서 발생하는 하나의 생화학 반응을 촉매하는 특정 단백질 효소의 구조를 암호화하는 것입니다.
유전자(DNA의 단면) → mRNA → 단백질 효소 → 생화학적 반응 → 유전 형질.
쌀. 41.방송.
자제력을 위한 질문
1. 단백질 합성은 세포 내 어디에서 일어나는가?
2. 단백질 합성에 관한 정보는 어디에 기록되나요?
3. 유전암호에는 어떤 특성이 있나요?
4. 단백질 합성은 어떤 코돈으로 시작되나요?
5. 단백질 합성을 종료하는 코돈은 무엇입니까?
6. 유전자란 무엇입니까?
7. 전사는 어떻게, 어디서 이루어지나요?
8. mRNA 분자의 뉴클레오티드 삼중항을 무엇이라고 합니까?
9. 방송이란 무엇입니까?
10. 아미노산은 tRNA에 어떻게 부착되나요?
11. tRNA 분자에 있는 삼중 뉴클레오티드의 이름은 무엇입니까? 12. 어떤 아미노산이 크고
리보솜의 작은 하위 단위?
13. 단백질의 폴리펩타이드 사슬은 어떻게 형성되나요?
"단백질 합성" 주제의 핵심 단어
질소 염기 알라닌
아미노산
안티코돈
단백질
생화학 반응
발린
유전자
유전암호 작용
DNA
기록 정보 마그네슘 이온
mRNA
코딩
코돈
류신
행렬
대사
메티오닌
유전적 특성 핵산 펩티드 결합 루프
폴리리보솜 기공
중간 시퀀스
리보솜 상보성의 원리
rRNA
세린
합성
콤비네이션
방법
구조
하위 단위
전사
방송
세 쌍둥이
tRNA
구성
페닐알라닌
효소
체인
세포질
ATP 에너지
먼저, 전사부터 시작하여 단백질 생합성 단계의 순서를 확립합니다. 단백질 분자 합성 중에 발생하는 전체 과정 순서는 2단계로 결합될 수 있습니다.
전사.
방송.
유전 정보의 구조 단위는 유전자, 즉 특정 단백질의 합성을 암호화하는 DNA 분자 부분입니다. 화학적 조직의 관점에서 보면, 친핵생물과 진핵생물의 유전 물질과 변이성은 근본적으로 다르지 않습니다. 그 안에 들어있는 유전물질은 DNA 분자로 나타나며, 유전정보와 유전암호를 기록하는 원리도 흔하다. 전핵생물과 진핵생물의 동일한 아미노산은 동일한 코돈으로 암호화됩니다.
현대 원핵 세포의 게놈은 상대적으로 작은 크기가 특징이며, 대장균의 DNA는 길이가 약 1mm인 고리 형태입니다. 이는 4 x 10 6 염기쌍을 포함하며 약 4000개의 유전자를 형성합니다. 1961년에 F. Jacob과 J. Monod는 전적으로 코딩 뉴클레오티드 서열로 구성되고 단백질 합성 중에 완전히 실현되는 원핵생물 유전자의 시스트론성 또는 연속적인 조직을 발견했습니다. 원핵생물의 DNA 분자의 유전 물질은 세포의 세포질에 직접 위치하며, 여기에는 유전자 발현에 필요한 tRNA와 효소도 위치합니다. 발현은 유전자의 기능적 활동, 즉 유전자 발현입니다. 따라서 DNA로 합성된 mRNA는 단백질 합성 과정에서 즉각적으로 주형 역할을 할 수 있다.
진핵생물 게놈에는 훨씬 더 많은 유전 물질이 포함되어 있습니다. 인간의 경우 이배체 염색체 세트의 DNA 전체 길이는 약 174cm이며 3 x 10 9 염기쌍을 포함하고 최대 100,000개의 유전자를 포함합니다. 1977년에 대부분의 진핵생물 유전자의 구조에서 "모자이크" 유전자라고 불리는 불연속성이 발견되었습니다. 코딩 뉴클레오티드 서열을 가지고 있습니다. 엑소닉그리고 인트론플롯. 단백질 합성에는 엑손 정보만 사용됩니다. 인트론의 수는 유전자에 따라 다릅니다. 닭 오브알부민 유전자에는 7개의 인트론이 포함되어 있고 포유류 프로콜라겐 유전자에는 50개가 포함되어 있는 것으로 확인되었습니다. 침묵 DNA(인트론)의 기능은 완전히 밝혀지지 않았습니다. 1) 염색질의 구조적 구성; 2) 그들 중 일부는 분명히 유전자 발현 조절에 관여합니다. 3) 인트론은 가변성에 대한 정보 저장소로 간주될 수 있습니다. 4) 돌연변이원의 작용을 받아 보호 역할을 할 수 있습니다.
전사
DNA 분자의 일부에서 세포핵의 정보를 mRNA 분자(mRNA)로 다시 쓰는 과정을 호출합니다. 전사(lat. Transcriptio - 재작성). 유전자의 1차 산물인 mRNA가 합성됩니다. 이것이 단백질 합성의 첫 번째 단계이다. DNA의 해당 부분에서 RNA 중합효소는 전사 시작 신호를 인식합니다. 시사출발점은 RNA 전사체의 효소에 의해 포함되는 첫 번째 DNA 뉴클레오티드로 간주됩니다. 일반적으로 코딩 영역은 AUG 코돈으로 시작하며 때로는 GUG가 박테리아에 사용됩니다. RNA 중합효소가 프로모터에 결합하면 DNA 이중 나선이 국부적으로 풀리고 상보성의 원리에 따라 가닥 중 하나가 복사됩니다. mRNA가 합성되고, 그 조립 속도는 초당 50개 뉴클레오티드에 도달합니다. RNA 중합효소가 이동하면서 mRNA 사슬이 성장하고, 효소가 복제 부위의 끝에 도달하면 - 터미네이터, mRNA는 주형에서 멀어집니다. 효소 뒤에 있는 DNA 이중나선이 복구됩니다.
원핵생물의 전사는 세포질에서 일어난다. DNA는 전적으로 코딩 뉴클레오티드 서열로 구성되어 있기 때문에 합성된 mRNA는 즉시 번역을 위한 주형 역할을 합니다(위 참조).
진핵생물에서 mRNA의 전사는 핵에서 일어난다. 이는 미성숙 또는 핵 RNA라고 불리는 전구체(pro-mRNA)와 같은 큰 분자의 합성으로 시작됩니다. 유전자의 주요 산물인 pro-mRNA는 전사된 DNA 영역의 정확한 복사본이며 엑손과 인트론을 포함합니다. 전구체로부터 성숙한 RNA 분자가 형성되는 과정을 다음과 같이 부릅니다. 처리. mRNA 성숙은 다음과 같이 발생합니다. 접합효소에 의한 절단이다 제한효소인트론 및 리가제 효소에 의해 전사된 엑손 서열이 있는 부위의 연결. (그림) 성숙한 mRNA는 pro-mRNA 전구체 분자보다 훨씬 짧으며, 인트론의 크기는 100~1000개 뉴클레오티드 이상으로 다양합니다. 인트론은 모든 미성숙 mRNA의 약 80%를 차지합니다.
이제 가능하다는 것이 밝혀졌습니다. 대체 접합,하나의 1차 전사체에서 다른 영역의 뉴클레오티드 서열이 삭제될 수 있고 여러 개의 성숙한 mRNA가 형성될 수 있습니다. 이러한 유형의 스플라이싱은 포유동물의 면역글로불린 유전자 시스템의 특징이며, 이는 단일 mRNA 전사물을 기반으로 다양한 유형의 항체를 형성하는 것을 가능하게 합니다.
처리가 완료되면 핵을 떠나기 전에 성숙한 mRNA가 선택됩니다. 성숙한 mRNA의 5%만이 세포질로 들어가고 나머지는 핵에서 절단된다는 것이 확립되었습니다.
방송
번역(lat. Translatio - 전달, 전달) - mRNA 분자의 뉴클레오티드 서열에 포함된 정보를 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열로 번역합니다(그림 10). 이것은 단백질 합성의 두 번째 단계입니다. 핵막의 구멍을 통해 성숙한 mRNA가 전달되면 RNA 분자와 복합체를 형성하는 특수 단백질이 생성됩니다. mRNA 수송 외에도 이들 단백질은 세포질 효소의 손상 효과로부터 mRNA를 보호합니다. 번역 과정에서 tRNA는 핵심적인 역할을 하며, mRNA 삼중항 코드에 대한 아미노산의 정확한 일치를 보장합니다. 번역-해독 과정은 리보솜에서 발생하며 5에서 3 방향으로 수행됩니다. mRNA와 리보솜의 복합체를 폴리솜이라고 합니다.
번역은 시작, 연장, 종료의 세 단계로 나눌 수 있습니다.
개시.
이 단계에서 단백질 분자 합성과 관련된 전체 복합체가 조립됩니다. mRNA의 특정 부위에는 두 개의 리보솜 하위 단위가 결합되어 있으며 첫 번째 아미노아실 - tRNA가 여기에 부착되어 정보를 읽는 틀을 설정합니다. 모든 mRNA 분자에는 리보솜의 작은 하위 단위인 rRNA에 상보적이고 이에 의해 특별히 제어되는 부위가 포함되어 있습니다. 그 옆에는 아미노산 메티오닌을 암호화하는 개시 시작 코돈 AUG가 있습니다.
연장
- 첫 번째 펩타이드 결합이 형성되는 순간부터 마지막 아미노산이 부착될 때까지의 모든 반응을 포함합니다. 리보솜에는 두 개의 tRNA 분자가 결합하는 두 개의 부위가 있습니다. 아미노산 메티오닌을 가진 첫 번째 t-RNA는 펩티딜(P)이라는 한 부분에 위치하고 있으며 모든 단백질 분자의 합성은 이 부분에서 시작됩니다. 두 번째 t-RNA 분자는 리보솜의 두 번째 부위인 아미노아실(A)로 들어가 코돈에 부착됩니다. 메티오닌과 두 번째 아미노산 사이에 펩타이드 결합이 형성됩니다. 두 번째 tRNA는 mRNA 코돈과 함께 펩티딜 중심으로 이동합니다. 아미노아실 중심에서 펩티딜 중심으로의 폴리펩티드 사슬을 갖는 tRNA의 이동은 하나의 코돈에 해당하는 단계에 의해 mRNA를 따라 리보솜의 전진을 동반합니다. 메티오닌을 전달한 tRNA는 세포질로 돌아가고 암노아실 센터가 방출됩니다. 다음 코돈으로 암호화된 아미노산이 포함된 새로운 t-RNA를 받습니다. 세 번째와 두 번째 아미노산 사이에 펩타이드 결합이 형성되고, 세 번째 tRNA가 mRNA 코돈과 함께 펩티딜 중심으로 이동하면서 단백질 사슬이 늘어나는 과정이다. 이는 아미노산을 코딩하지 않는 세 개의 코돈 중 하나가 리보솜에 들어갈 때까지 계속됩니다. 이것은 종결 코돈이고 그에 상응하는 tRNA가 없으므로 tRNA 중 어느 것도 아미노아실 중심에 위치할 수 없습니다.
종료
- 폴리펩티드 합성의 완료. 이는 아미노아실 중심에 들어갈 때 종결 코돈(UAA, UAG, UGA) 중 하나의 특정 리보솜 단백질에 의한 인식과 관련됩니다. 리보솜에는 특별한 종결 인자가 부착되어 있으며, 이는 리보솜 하위 단위의 분리와 합성된 단백질 분자의 방출을 촉진합니다. 물은 펩타이드의 마지막 아미노산에 부착되고 카르복실기 말단은 tRNA에서 분리됩니다.
펩타이드 사슬의 조립은 고속으로 수행됩니다. 37°C 온도의 박테리아에서는 폴리펩티드에 초당 12~17개의 아미노산이 추가되어 발현됩니다. 진핵 세포에서는 1초 안에 두 개의 아미노산이 폴리펩티드에 추가됩니다.
합성된 폴리펩타이드 사슬은 골지 복합체로 들어가 단백질 분자의 구성이 완료됩니다(두 번째, 세 번째, 네 번째 구조가 연속적으로 나타남). 여기에는 단백질 분자와 지방 및 탄수화물의 복합체가 있습니다.
단백질 생합성의 전체 과정은 DNA ® pro mRNA ® mRNA ® 폴리펩티드 사슬 ® 단백질 ® 단백질 복합체 형성과 기능적으로 활성인 분자로의 전환이라는 계획의 형태로 제시됩니다.
유전 정보 구현 단계도 비슷한 방식으로 진행됩니다. 먼저 mRNA의 뉴클레오티드 서열로 전사된 다음 tRNA의 참여로 리보솜에 있는 폴리펩티드의 아미노산 서열로 번역됩니다.
진핵생물의 전사는 세 가지 핵 RNA 중합효소의 작용으로 수행됩니다. RNA 중합효소 1은 핵소체에 위치하며 rRNA 유전자의 전사를 담당합니다. RNA 중합효소 2는 핵 수액에서 발견되며 mRNA 전구체의 합성을 담당합니다. RNA 중합효소 3은 작은 rRNA와 tRNA를 합성하는 핵 수액의 작은 부분입니다. RNA 중합효소는 전사 프로모터의 뉴클레오티드 서열을 특이적으로 인식합니다. 진핵세포 mRNA는 먼저 전구체(pro-mRNA)로 합성되며, 엑손과 인트론의 정보가 여기에 기록됩니다. 합성된 mRNA는 번역에 필요한 것보다 크고 덜 안정적입니다.
mRNA 분자가 성숙되는 과정에서 제한 효소의 도움으로 인트론이 잘리고, 리가제 효소의 도움으로 엑손이 꿰매어집니다. mRNA의 성숙을 프로세싱(processing)이라고 하고, 엑손의 결합을 스플라이싱(splicing)이라고 합니다. 따라서 성숙한 mRNA는 엑손만 포함하고 이전 mRNA인 pro-mRNA보다 훨씬 짧습니다. 인트론 크기는 100개에서 10,000개 뉴클레오티드 이상까지 다양합니다. 인톤은 모든 미성숙 mRNA의 약 80%를 차지합니다. 현재, 대체 스플라이싱(alternative splicing)의 가능성이 입증되었으며, 이 경우 뉴클레오티드 서열이 하나의 1차 전사체에서 다른 영역에 걸쳐 삭제될 수 있고 여러 성숙한 mRNA가 형성될 수 있습니다. 이러한 유형의 스플라이싱은 포유동물의 면역글로불린 유전자 시스템의 특징이며, 이는 단일 mRNA 전사물을 기반으로 다양한 유형의 항체를 형성하는 것을 가능하게 합니다. 처리가 완료되면 성숙한 mRNA가 핵에서 세포질로 방출되기 전에 선택됩니다. 성숙한 mRNA의 5%만이 들어가고 나머지는 핵에서 절단되는 것으로 확인되었습니다. 엑손-인트론 조직과 관련된 그리고 성숙한 mRNA의 핵에서 세포질로의 전이와 관련된 진핵생물 유전자의 1차 전사체의 변형은 진핵생물의 유전 정보 실현의 특징을 결정합니다. 따라서 진핵생물의 모자이크 유전자는 시스트로놈 유전자가 아닙니다. 왜냐하면 모든 DNA 서열이 단백질 합성에 사용되는 것은 아니기 때문입니다.
단백질 생합성 과정은 세포에 매우 중요합니다. 단백질은 조직에서 중요한 역할을 하는 복합물질이기 때문에 꼭 필요합니다. 이러한 이유로 단백질 생합성 과정의 전체 사슬이 세포 내에서 실현되며 이는 여러 세포 소기관에서 발생합니다. 이는 세포 재생산과 존재 가능성을 보장합니다.
단백질 생합성 과정의 본질
단백질 합성이 일어나는 유일한 장소는 거친 곳인데, 여기에는 폴리펩타이드 사슬의 형성을 담당하는 리보솜의 대부분이 있습니다. 그러나 번역 단계(단백질 합성 과정)가 시작되기 전에 단백질 구조에 대한 정보를 저장하는 유전자의 활성화가 필요합니다. 그런 다음, 이 DNA 부분(또는 박테리아 생합성을 고려하는 경우 RNA)을 복사해야 합니다.
DNA를 복제한 후에는 메신저 RNA를 생성하는 과정이 필요합니다. 이를 바탕으로 단백질 사슬의 합성이 수행됩니다. 더욱이, 핵산이 관여하여 일어나는 모든 단계는 반드시 이 곳에서 일어나야 합니다. 그러나 이곳은 단백질 합성이 일어나는 곳이 아닙니다. 생합성을 위한 준비가 이루어지는 곳입니다.
리보솜 단백질 생합성
단백질 합성이 일어나는 주요 장소는 두 개의 하위 단위로 구성된 세포 소기관입니다. 세포에는 이러한 구조가 엄청나게 많으며 주로 거친 소포체의 막에 위치합니다. 생합성 자체는 다음과 같이 발생합니다. 세포의 핵에서 형성된 메신저 RNA는 핵공을 통해 세포질로 빠져나가 리보솜과 만납니다. 그런 다음 mRNA는 리보솜의 하위 단위 사이의 틈으로 밀려 들어가고 그 후 첫 번째 아미노산이 고정됩니다.
아미노산은 한 번에 하나의 아미노산을 가져올 수 있는 하나의 분자의 도움으로 단백질 합성이 일어나는 부위에 공급됩니다. 그들은 메신저 RNA의 코돈 서열에 따라 차례로 결합합니다. 또한 합성이 잠시 중단될 수도 있습니다.
mRNA를 따라 이동할 때 리보솜은 아미노산을 암호화하지 않는 영역(인트론)으로 들어갈 수 있습니다. 이 장소에서 리보솜은 단순히 mRNA를 따라 이동하지만 사슬에 아미노산이 추가되지 않습니다. 리보솜이 엑손, 즉 산을 암호화하는 부위에 도달하자마자 폴리펩티드에 다시 부착됩니다.
단백질의 합성 후 변형
리보솜이 메신저 RNA의 정지 코돈에 도달하면 직접 합성 과정이 완료됩니다. 그러나 생성된 분자는 1차 구조를 가지며 아직 해당 기능을 수행할 수 없습니다. 완전히 기능하려면 분자가 특정 구조(2차, 3차 또는 더 복잡한 4차)로 구성되어야 합니다.
단백질의 구조적 조직
2차 구조는 구조적 조직의 첫 번째 단계이다. 이를 달성하려면 1차 폴리펩티드 사슬이 감겨지거나(알파나선 형성) 접혀야 합니다(베타층 생성). 그런 다음 길이를 따라 더 적은 공간을 차지하기 위해 분자는 수소, 공유 결합, 이온 결합 및 원자 간 상호 작용으로 인해 훨씬 더 수축되고 공 모양으로 감겨집니다. 따라서 우리는 구형을 얻습니다.
4차 단백질 구조
4차 구조는 가장 복잡한 구조이다. 이는 폴리펩티드의 원섬유 필라멘트로 연결된 구형 구조를 가진 여러 부분으로 구성됩니다. 또한 3차 및 4차 구조에는 탄수화물이나 지질 잔기가 포함될 수 있어 단백질 기능의 스펙트럼이 확장됩니다. 특히, 당단백질, 단백질 및 탄수화물은 면역글로불린이며 보호 기능을 수행합니다. 또한 당단백질은 세포막에 위치하며 수용체 역할을 합니다. 그러나 분자는 단백질 합성이 일어나는 곳이 아니라 평활 소포체에서 변형됩니다. 여기에는 지질, 금속 및 탄수화물이 단백질 도메인에 부착될 가능성이 있습니다.
세포 내에서 단백질이 합성되는 과정을 단백질이라고 합니다. 생합성.이는 전사와 번역의 두 가지 주요 단계로 구성됩니다(그림 4.5). 첫 단계 - 유전정보의 전사- DNA의 한 센스 가닥에 상보적인 단일 가닥 mRNA K의 합성 과정, 즉 DNA의 뉴클레오티드 구조에 대한 유전 정보가 mRNA로 전달되는 과정입니다. 핵막의 구멍을 통해 mRNA는 소포체의 채널로 들어가고 여기에서 리보솜과 결합됩니다. 단백질 합성은 mRNA 분자에서 발생하며 리보솜은 이를 따라 이동하여 폴리펩티드 사슬 합성이 끝날 때까지 떠납니다(그림 4.6).
그림 4.6은 두 개의 삼중항, 즉 mRNA 기둥에 해당하는 상보적 안티코돈과 아미노산(LA)이 부착된 CCA 삼중항만 보여줍니다.
세포질에 위치한 아미노산은 효소에 의해 활성화된 후 다른 유형의 RNA(수송)에 결합됩니다. 아미노산이 리보솜으로 왜곡됩니다. 다양한 tRNA는 아미노산을 리보솜에 전달하고 mRNA 삼중항의 순서에 따라 배열합니다. 특정 아미노산을 암호화하는 3개의 연속된 뉴클레오티드를 코돈(mRNA)이라고 하고, 깨지지 않는 삼중항을 안티코돈(tRNA)이라고 합니다. 코돈은 서로 분리되지 않습니다. 특정 아미노산을 전달하는 tRNA는 mRNA(코돈-안티코돈)와 상호작용합니다. 아미노산은 성장층과 펩타이드 사슬에 결합됩니다. 폴리펩티드의 합성, 즉 아미노산의 배열이 mRNA의 뉴클레오티드 서열에 의해 결정된다는 것은 매우 분명합니다.
생합성의 두 번째 단계 - 방송- mRNA의 유전 정보를 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열로 번역합니다.
삼중항의 뉴클레오티드 서열에는 특정 아미노산이 암호화되어 있습니다. 유전암호는 삼중항, 즉 각 아미노산이 세 개의 뉴클레오티드의 조합으로 암호화된다는 것이 확립되었습니다. 코드가 삼중항이면 4개의 질소 염기로부터 64개의 코돈(4v3)이 만들어질 수 있습니다. 이는 20개의 아미노산을 코딩하는 데 충분합니다. 유전암호의 새로운 특성이 밝혀졌습니다. 중복성, 즉 일부 아미노산은 하나가 아닌 더 많은 수의 삼중항을 암호화합니다. 64개 코돈 중 3개는 정지 코돈으로 인식되며 유전자 번역의 종료(termination) 또는 중단을 유발합니다(표 4.2).
유전암호는 중복되지 않습니다. 코돈이 겹친다면 한 쌍의 염기가 바뀌면 폴리펩티드 사슬의 두 아미노산이 바뀌게 되지만 이런 일은 일어나지 않습니다. 또한 이는 보편적입니다. 생명체의 단백질 생합성에도 동일합니다. 코드의 보편성은 지구상의 생명체의 통일성을 증언합니다. 따라서 유전자 코드는 뉴클레오티드 서열의 형태로 핵산에 유전 정보를 기록하는 시스템입니다.
결과적으로 세포에서 유전 정보를 구현하는 방법은 역전사 (RNA 주형에서 DNA 합성)-DNA 및 RNA 복제 (그림 4.7)로 보완되었습니다.
유전자는 DNA의 한 부분입니다. 폴리펩티드 또는 핵산의 1차 구조를 암호화합니다. 폴리펩티드 사슬 합성의 조절에는 구조 유전자, 조절 유전자, 작동 유전자 등 여러 가지 다른 유전자가 관여합니다. 유전자 코드 조절 메커니즘은 1961년 프랑스 과학자 F. Jacob과 J. Monod가 대장균 박테리아에서 발견했으며 유도-억제 메커니즘이라고 불렸습니다. 구조 유전자는 폴리펩티드의 아미노산 서열을 암호화합니다. 일반적으로 구조 유전자의 경우 조절 유전자와 작동 유전자로 구성된 공통 조절 시스템이 있습니다. 조절 유전자는 억제 단백질의 합성을 결정하는데, 이 억제 단백질은 작동 인자와 결합하여 해당 구조 유전자로부터 정보를 읽는 것을 "허용"하거나 "금지"합니다. 작동 유전자와 그 뒤를 따르는 구조 유전자를 오페론이라고 불렀습니다. 이는 유전 정보를 읽는 단위, 전사 단위입니다(그림 4.8).
예를 들어, 대장균의 정상적인 생활을 위해서는 유당-유당이 필요합니다. 여기에는 유당 분해를 위한 3개의 구조 유전자가 위치한 유당 영역(lac-operon)이 있습니다. 유당이 세포에 들어가지 않으면 조절 유전자에 의해 생성된 억제 단백질이 작동자에 결합하여 전체 오페론의 전사(mRNA 합성)를 "금지"합니다. 유당이 세포에 들어가면 억제 단백질의 기능이 차단되고 전사, 번역, 효소 단백질 합성 및 유당 해동이 시작됩니다. 모든 유당이 분해된 후 억제 단백질의 활성이 회복되고 전사가 억제됩니다.
따라서 유전자는 켜지거나 꺼질 수 있습니다. 그들의 규제는 대사산물, 호르몬의 영향을 받습니다. 유전자는 DNA-RNA-단백질 시스템에서 기능하며, 이는 유전자와 환경 요인의 상호작용에 의해 영향을 받습니다.
아미노산으로부터 단백질을 합성하는 데에는 세 단계가 있습니다.
첫 단계 - 전사 -이전 스레드에서 설명했습니다. 이는 DNA 주형에 RNA 분자가 형성되는 것으로 구성됩니다. 단백질 합성의 경우 메신저 또는 메신저 RNA의 합성이 특히 중요합니다. 미래의 단백질에 대한 정보가 여기에 기록되기 때문입니다. 전사는 세포핵에서 일어난다. 그런 다음 특수 효소의 도움으로 생성된 메신저 RNA가 세포질로 이동합니다.
두 번째 단계는 인식.아미노산은 선택적으로 운반체에 결합합니다. RNA 전달.
모든 tRNA는 비슷한 방식으로 만들어집니다. 각 tRNA 분자는 클로버잎 모양의 폴리뉴클레오티드 사슬입니다. tRNA 분자는 mRNA(안티코돈)와 아미노산 모두에 친화력을 갖는 서로 다른 말단을 갖도록 배열됩니다. T-RNA는 세포 내에서 60가지 변종을 가지고 있습니다.
아미노산을 전달 RNA와 연결하려면 특수 효소인 t- RNA 합성효소또는 더 정확하게는 아미노아실 - t-RNA 합성효소.
단백질 합성의 세 번째 단계는 다음과 같습니다. 방송.그것은 일어난다 리보솜.각 리보솜은 크고 작은 하위 단위의 두 부분으로 구성됩니다. 그들은 리보솜 RNA와 단백질로 구성됩니다.
번역은 메신저 RNA가 리보솜에 부착되면서 시작됩니다. 그런 다음 아미노산이 포함된 t-RNA가 생성된 복합체에 결합하기 시작합니다. 이러한 부착은 상보성 원리에 기초하여 t-RNA 안티코돈을 메신저 RNA 코돈에 결합함으로써 발생합니다. 한 번에 두 개 이상의 tRNA가 리보솜에 부착될 수 없습니다. 또한, 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 연결되어 점차적으로 폴리펩타이드를 형성합니다. 그런 다음 리보솜은 메신저 RNA를 정확히 하나의 코돈으로 이동시킵니다. 그런 다음 메신저 RNA가 완료될 때까지 이 과정을 다시 반복합니다. mRNA의 끝에는 의미 없는 코돈이 있는데, 이는 기록의 지점이자 동시에 mRNA에서 분리되어야 하는 리보솜에 대한 명령입니다.
따라서 단백질 생합성의 여러 특징을 구별할 수 있습니다.
1. 단백질의 1차 구조는 DNA 분자와 메신저 RNA에 기록된 데이터를 기반으로 엄격하게 형성되며,
2. 더 높은 단백질 구조(2차, 3차, 4차)는 1차 구조를 기반으로 자발적으로 발생합니다.
3. 어떤 경우에는 합성이 완료된 후 폴리펩티드 사슬에 약간의 화학적 변형이 발생하여 그 결과 20개의 일반적인 아미노산과 관련이 없는 비암호화 아미노산이 나타납니다. 그러한 변형의 예는 아미노산 라이신과 프롤린이 하이드록시프롤린과 옥시라이신으로 전환되는 콜라겐 단백질입니다.
4. 신체의 단백질 합성은 성장 호르몬과 테스토스테론 호르몬에 의해 가속화됩니다.
5. 단백질 합성은 엄청난 양의 ATP가 필요한 매우 에너지 집약적인 과정입니다.
6. 많은 항생제가 번역을 억제합니다.
아미노산의 대사.
아미노산은 다양한 비단백질 화합물을 합성하는 데 사용될 수 있습니다. 예를 들어, 포도당, 질소 염기, 헤모글로빈의 비단백질 부분 - 헴, 호르몬 - 아드레날린, 티록신 및 에너지 대사에 관여하는 크레아틴, 카르니틴과 같은 중요한 화합물은 아미노산에서 합성됩니다.
일부 아미노산은 이산화탄소, 물, 암모니아로 분해됩니다.
분해는 대부분의 아미노산에 공통적인 반응으로 시작됩니다.
여기에는 다음이 포함됩니다.
1. 탈카르복실화 -이산화탄소의 형태로 카르복실기의 아미노산이 절단됩니다.
PF (피리독살 인산염)은 비타민 B6의 보조효소 유도체입니다.
예를 들어, 히스타민은 아미노산 히스티딘으로부터 형성됩니다. 히스타민은 중요한 혈관 확장제입니다.
2. 디미네이션 - NH3 형태의 아미노 그룹의 분리. 인간에서 아미노산의 탈아미노화는 산화 경로를 통해 진행됩니다.
3. 트랜스아미네이션 -아미노산과 α-케토산의 반응. 이 반응 중에 참가자는 기능 그룹을 교환합니다.
모든 아미노산은 아미노전이 과정을 거칩니다. 이 과정은 설명된 처음 두 반응의 속도보다 속도가 훨씬 높기 때문에 신체에서 아미노산의 주요 변형입니다.
Transamination에는 두 가지 주요 기능이 있습니다.
1. 이러한 반응으로 인해 일부 아미노산이 다른 아미노산으로 전환됩니다. 동시에 아미노산의 총 수는 변하지 않지만 신체 내 아미노산 간의 일반적인 비율은 변합니다. 음식을 통해 아미노산의 비율이 다른 외부 단백질이 몸에 들어갑니다. 아미노기 전이를 통해 신체의 아미노산 구성이 조정됩니다.
2. 트랜스아미네이션은 프로세스의 필수적인 부분입니다. 아미노산의 간접 탈아미노화- 대부분의 아미노산 분해가 시작되는 과정입니다.
간접 탈암화 계획.
아민화 반응의 결과로 α-케토산과 암모니아가 형성됩니다. 전자는 이산화탄소와 물로 분해됩니다. 암모니아는 신체에 매우 유독합니다. 따라서 신체에는 중화를 위한 분자 메커니즘이 있습니다.
