단백질은 인체에서 가장 중요하고 필수적인 물질 중 하나입니다.

쌓인 우울함과 피로로 인해 우리는 거의 매년 비타민과 미네랄의 결핍을 얼마나 자주 느끼고, 습관적으로 그것을 "비타민증"이라고 생각합니까? 그러나 많은 건강 문제가 양질의 단백질 부족과 관련될 수 있음을 이해하는 것이 중요합니다. 불행히도 우리는 이에 대해 거의 걱정하지 않습니다.

우리 몸에 충분한 단백질이 있는지, 그리고 이제 단백질을 보충할 시기인지 어떻게 판단할 수 있습니까? 신체의 단백질 결핍은 다음 징후로 나타날 수 있습니다.

과자에 대한 갈망

이것은 과자를 먹고 배고픔이 사라지지 않을 때 단백질 부족의 주요 징후 중 하나입니다. 단백질 식품의 제한으로 인해 우리는 고기와 계란에 의지하기 위해 서두르지 않습니다. 단백질의 주요 임무는 혈당 수준을 유지하는 것입니다. 그리고 상황을 신속하게 해결하는 데 도움이되는 과자입니다.

집중력 저하

혈당 수준이 균형을 이루어야 농도가 우수합니다. 그리고 이 수준이 끊임없이 변동할 때, 일이나 공부에 집중할 수 없는 흐릿한 의식의 느낌일 수도 있습니다. 그러므로 기억하세요: 뇌는 지속적으로 단백질을 공급받아야 합니다.

탈모
단백질은 모낭을 포함한 모든 세포에 없어서는 안될 건축 자재라는 것을 아는 것이 중요합니다. 이 모낭이 강해지면 머리카락이 머리에 붙지만 만성적인 단백질 부족으로 인해 머리카락이 활발하게 빠지기 ​​시작합니다.

약점

단백질이 근육을 구성하는 주요 재료라는 것은 잘 알려져 있습니다. 따라서 몸에 단백질이 부족하면 근육의 크기가 줄어들기 시작합니다. 시간이 지남에 따라 이 상태는 만성 약화 및 근력 상실로 이어질 수 있습니다.

쓰림
전체 인간 면역 체계는 단백질의 체계적인 유입에 직접적으로 의존합니다. 그래서 감기에 자주 걸리고 전염병- 단백질이 부족하다는 명확한 표시입니다.

단백질이 함유된 것

동물성 및 식물성 단백질

대부분의 식물성 식품에는 우유나 닭고기보다 단백질이 적지 않습니다. 그러나 인체는 평소와 같이 단백질이 부분적으로 흡수되고 다른 모든 것은 소변으로 배설되는 방식으로 배열됩니다. 식물과 동물성 단백질을 모두 섭취해야 하지만 이것이 이상적입니다. 어떤 종류의 채식을 하고 계시다면, 동물성 단백질 부족을 보충하기 위해 식단의 균형을 맞추시면 됩니다.

동물성 단백질

어떤 식품에 동물성 단백질이 함유되어 있나요?

• 케피르;
• 단단한 치즈;
• 해산물과 생선;
• 코티지 치즈;
• 우유;
• 달걀 흰자;
• 식이 고기 - 토끼와 칠면조;
• 붉은 고기;
• 닭.

이 모든 제품에는 단백질과 지방이 모두 포함되어 있지만 최소한의 양은 아닙니다. 단백질 함유 제품에서는 지방 함량이 3% 이하인 유제품, 껍질을 벗긴 닭고기 및 살코기를 선호하는 것이 좋습니다. 치즈의 경우 지방 함량이 최대 40%까지 허용됩니다.

식물성 단백질

요즘 채식이 유행하고 있으니 어떤 식물에 단백질이 많이 함유되어 있는지 알려드리겠습니다.

정말 미쳤어 :

• 브라질 너트;
• 마카다미아 땅콩;
• 개암;
• 소나무 견과류;
• 호두;
• 아몬드 오일과 아몬드.

식물성 단백질은 소화가 잘 된다 시리얼에서그러나 적어도 곡물에 단백질이 다량 함유되어 있는 동물성 단백질과 결합하려면 다음 사항을 알아야 합니다.

• 땅콩;
• 퀴 노아;
• 귀리;
• 진주보리;
• 완두콩;
• 렌틸 콩;
• 메밀.

가장 유리한 조합은 같은 접시에 식물성 단백질과 동물성 단백질을 동시에 담는 것입니다. 이러한 이유로 유제품, 생선 및 고기를 야채와 같은 식물성 단백질과 결합하는 것이 좋습니다.

아름다움은 건강에 직접적으로 달려 있으며 특정 물질이 우리 몸에 미치는 영향에 대한 많은 지식이 있습니다. 모습우리는 어린 시절부터 흡수했습니다. 예를 들어 손톱의 경우 칼슘뿐만 아니라 단백질도 중요합니다. 따라서 매니큐어를 유난히 감탄하게 만들고 싶다면 식단에 단백질이 부족한 것은 아닌지 생각해 보아야 합니다. 또한 머리카락의 상태는 접시에 들어 있는 식품 단백질의 양에 따라 달라지므로 이 문제를 심각하게 받아들여야 할 수도 있습니다.

케이크는 어디에 있나요?

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돼지들아, 케이크가 하나 더 필요해!

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체내 단백질 부족

단백질은 인체에서 가장 필수적인 물질 중 하나입니다. 거의 매년 봄마다 비타민과 미네랄 결핍을 기억하고 우울함과 피로를 "비타민증"에 기인한다면 우리는 많은 건강 문제가 고품질 단백질 결핍과 관련될 수 있다는 사실에 대해 거의 생각하지 않습니다.

많은 사람들이 단백질은 무거운 제품이므로 제한적으로 섭취해야 한다고 말합니다. 그리고 어떤 사람들은 그것을 전혀 먹지 않으며 나쁜 일은 일어나지 않는 것 같습니다. 그러나 신체의 단백질은 다른 요소가 수행할 수 없는 중요한 기능을 수행합니다. 인체에서 단백질의 목적은 무엇입니까?

단백질은 왜 필요한가요?

단백질은 신체를 구성하는 기초입니다. 단백질은 근육, 조직, 내부 장기, 혈액 세포, 면역체는 물론 머리카락, 손톱, 피부 세포 및 단백질.

장에서 체내의 식이 단백질은 아미노산의 "벽돌"로 분해됩니다. 아미노산은 신체 자체의 단백질을 만들고 합성하기 위해 간으로 보내지지만, 신체 내에서 신체가 스스로 생산할 수 있는 일부 아미노산이 있고 일부는 외부에서만 와야 합니다. 이들은 필수 산이지만 동물성 단백질에만 포함되어 있으며 식물성 단백질에서는 아미노산 세트가 더 열악하므로 완전한 것으로 간주되지 않습니다.

단백질의 또 다른 중요한 기능은 효소 및 대사 기능입니다. 대부분의 효소와 호르몬은 순수한 단백질이거나 단백질과 다른 물질(금속 이온, 지방, 비타민)의 조합입니다. 단백질이 부족하면 일부 유형의 신진대사가 저하될 수 있으며, 이는 제한적인 저단백질 식단에서 특히 두드러집니다.

또한 단백질은 수송 기능을 수행합니다. 즉, 이온, 영양소 및 기타 물질과 같은 중요한 물질을 세포 안팎으로 운반합니다. 항체와 보호 점막 단백질은 단백질 분자이기 때문에 단백질은 우리 몸을 감염으로부터 보호합니다.

단백질은 우리의 젊음과 아름다움을 지원합니다. 이는 탈수, 피부 노화를 방지하고 주름 형성을 방지하는 콜라겐과 엘라스틴 분자가 적시에 재생되기 때문입니다.

단백질 결핍 여부를 확인하는 방법은 무엇입니까?

1. 거울 속의 자신을 보세요. 늘어진 근육, 처진 피부, 얼굴에 주름이 있고 아직 서른이 되지 않았다면 확실히 단백질 대사에 문제가 있는 것입니다. 적극적으로 훈련하고 단백질을 거의 섭취하지 않거나 단식 또는 저단백질 식단을 섭취하는 경우에도 단백질 대사에 문제가 있습니다. 체중이 정상보다 25% 이상 높으면 식단을 검토해야 하며, 비만인 경우에는 더욱 그렇습니다. 단백질이 부족하면 신진대사가 느려지고, 이로 인해 효소와 호르몬의 활성이 저하되어 결국에는 손실로 이어집니다. 근육량대신 지방 세트.

2. 당신의 피부, 손톱, 머리카락을 고려해보세요. 그 상태는 어떤가요? 그들은 거의 전적으로 단백질 기원이며, 그것이 결핍되면 심각한 고통을 겪습니다. 신체가 만성 단백질 결핍, 피부의 연약함 및 창백한 상태에 있으면 결함, 부서지기 쉬운 머리카락, 각질 제거 및 잘 자라지 않는 손톱이 나타납니다.

3. 면역력 문제 - 잦은 감기, 알레르기, 피부염, 농포성 발진. 기본적으로 단백질 결핍과도 관련이 있으며 면역 세포와 항체는 단순히 구축할 것이 없습니다.

4. 소화장애, 변비, 전신권태감, 피로, 스트레스 저항력 저하 등이 있을 수 있습니다.

단백질 저장량을 보충하는 방법

단백질 결핍 및 신체의 단백질 부족과 관련된 장애 문제를 피하려면 주로 영양 및 생활 방식과 관련된 여러 가지 예방 조치를 취하는 것이 필요합니다.

1. 식단을 비판적으로 검토하세요.

고기를 많이 먹는다고 생각할 수도 있지만 실제로 이러한 제품에는 양질의 식품 단백질이 거의 포함되어 있지 않거나 전혀 포함되어 있지 않습니다. 상대적으로 육류 및 육류 제품으로 분류되는 것은 다음과 같은 우리 테이블의 전통 제품입니다.

삶거나 훈제한 소시지, 소시지 및 소시지는 GOST에 따라 만들어졌습니다. 그 안에 들어있는 단백질은 신체의 완전한 공급을 위해 매우 작습니다.

"고기"가 포함된 반제품, 커틀릿, 만두를 저장합니다. 그곳에서 고기의 역할은 콩 단백질과 향료에 의해 이루어집니다.

훈제 햄, 정강이, 롤 등. 거기에 있는 고기는 열 처리나 매리네이드 처리를 거치므로 품질도 저하됩니다. 또한 기본 위생 기준이 준수되었는지 여부, 어디서, 어떻게, 어떤 고기로 조리되었는지도 알 수 없습니다.

때때로 이러한 음식을 다양하게 즐길 수 있지만 자주 사용해서는 안 됩니다. 특히 단백질 공급원으로 사용하면 더욱 그렇습니다!

2. 살코기와 살코기를 선택하세요

지방은 단백질의 완전한 흡수를 방해합니다. 가장 뚱뚱한 것은 연어, 메기, 거위와 오리, 대구 간, 돼지 고기 및 쇠고기 양지머리입니다. 최고의 단백질 공급원은 껍질 없는 닭고기, 쇠고기, 토끼고기, 칠면조 고기, 계란입니다. 콩과 식물, 견과류, 메밀 형태의 식물성 단백질도 식단에 추가해야 합니다.

동시에 고기를 요리하는 가장 유용한 방법은 호일 굽기, 굽기, 바베큐, 찌기, 조림입니다. 고기를 굽는 것은 가장 해로운 조리 방법이다.

3. 단백질을 따로 섭취하세요

단백질 식품은 소화가 잘 안 되기 때문에 감자, 시리얼과 별도로 빵 없이 섭취해야 합니다. 고기를 야채와 결합하는 것이 더 낫습니다. 신선하거나 조림하면 단백질을 흡수하는 데 도움이됩니다. 밤에는 소화가 어렵기 때문에 오후 6시 이전에 단백질 식품을 섭취하세요.

동시에 과도한 단백질은 장의 부패 과정과 대사 산물 중독, 변비 및 위장 무거움으로 이어지기 때문에 몸에 단백질을 과부하해서는 안됩니다.

1위. 단백질: 펩타이드 결합, 검출.

단백질은 생물학적 물체의 중축합 반응의 결과로 α-아미노산으로 형성된 선형 폴리아미드의 거대분자입니다.

다람쥐 거대분자 화합물은 다음과 같이 만들어진다. 아미노산. 단백질을 만드는데에는 20개의 아미노산이 관여합니다. 그들은 큰 분자량의 단백질 분자의 백본을 형성하는 긴 사슬로 함께 연결됩니다.

체내 단백질의 기능

단백질의 독특한 화학적, 물리적 특성의 조합은 생명 현상에서 중심적인 역할을 하는 특정 종류의 유기 화합물을 제공합니다.

단백질은 다음과 같은 생물학적 특성을 가지고 있거나 살아있는 유기체에서 다음과 같은 주요 기능을 수행합니다.

1. 단백질의 촉매 기능. 모든 생물학적 촉매 - 효소는 단백질입니다. 현재까지 수천 가지의 효소가 특성화되었으며 그 중 다수가 결정 형태로 분리되었습니다. 거의 모든 효소는 강력한 촉매제로서 반응 속도를 최소 백만 배 이상 증가시킵니다. 단백질의 이러한 기능은 독특하며 다른 고분자 분자의 특징이 아닙니다.

2. 영양(단백질의 예비 기능). 우선, 우유 카제인, 계란 오브알부민, 식물 종자의 저장 단백질 등 발달 중인 배아의 영양을 위한 단백질입니다. 다른 많은 단백질도 의심할 여지없이 체내에서 아미노산 공급원으로 사용되며, 이는 결국 대사 과정을 조절하는 생물학적 활성 물질의 전구체입니다.

3. 단백질의 수송 기능. 많은 작은 분자와 이온은 특정 단백질에 의해 운반됩니다. 예를 들어, 혈액의 호흡 기능, 즉 산소 운반은 적혈구의 단백질인 헤모글로빈 분자에 의해 수행됩니다. 혈청 알부민은 지질 수송에 관여합니다. 기타 여러 유청단백질은 지방, 구리, 철, 티록신, 비타민 A 및 기타 화합물과 복합체를 형성하여 적절한 기관으로 전달됩니다.

4. 단백질의 보호 기능. 보호의 주요 기능은 박테리아, 독소 또는 바이러스(항원)가 신체에 유입되는 것에 대응하여 특정 보호 단백질(항체)의 합성을 제공하는 면역 체계에 의해 수행됩니다. 항체는 항원과 결합하여 상호 작용하여 생물학적 효과를 중화하고 신체의 정상적인 상태를 유지합니다. 혈장 단백질(피브리노겐)의 응고와 부상 중 혈액 손실을 방지하는 혈전 형성은 단백질 보호 기능의 또 다른 예입니다.

5. 단백질의 수축 기능. 많은 단백질이 근육 수축 및 이완 작용에 관여합니다. 이러한 과정의 주요 역할은 근육 조직의 특정 단백질인 액틴과 미오신에 의해 수행됩니다. 수축 기능은 또한 세포 생명 활동의 가장 정밀한 과정을 제공하는 세포 내 구조의 단백질에 내재되어 있습니다.

6. 단백질의 구조적 기능. 이 기능을 가진 단백질은 인체의 다른 단백질 중에서 첫 번째 순위를 차지합니다. 콜라겐과 같은 구조 단백질은 결합 조직에 널리 분포되어 있습니다. 머리카락, 손톱, 피부의 각질; 엘라스틴 - 혈관벽 등에

7. 단백질의 호르몬(조절) 기능. 신체의 대사는 다양한 메커니즘에 의해 조절됩니다. 이 규정에서는 내분비선에서 생성되는 호르몬이 중요한 위치를 차지합니다. 많은 호르몬은 단백질이나 폴리펩티드로 표현됩니다(예: 뇌하수체 호르몬, 췌장 호르몬 등).

펩티드 결합

공식적으로, 단백질 거대분자의 형성은 α-아미노산의 중축합 반응으로 표현될 수 있습니다.

화학적 관점에서 단백질은 아미노산 잔기로 분자가 만들어진 고분자 질소 함유 유기 화합물(폴리아미드)입니다. 단백질 단량체는 α-아미노산이며, 일반적인 특징은 두 번째 탄소 원자(α-탄소 원자)에 카르복실기 -COOH와 아미노기 -NH 2가 존재한다는 것입니다.

A.Ya가 제시한 단백질 가수분해 생성물 연구 결과를 바탕으로 합니다. 단백질 분자 구성에서 펩타이드 결합 -CO-NH-의 역할에 대한 Danilevsky의 아이디어, 독일 과학자 E. Fischer는 20세기 초에 단백질 구조에 대한 펩타이드 이론을 제안했습니다. 이 이론에 따르면, 단백질은 펩타이드로 연결된 α-아미노산의 선형 중합체입니다. 결합 - 폴리펩티드:

각 펩타이드의 한쪽 말단 아미노산 잔기에는 유리 α-아미노기(N-말단)가 있고 다른 하나에는 유리 α-카르복실기(C-말단)가 있습니다. 펩타이드의 구조는 일반적으로 N 말단 아미노산부터 시작하여 묘사됩니다. 이 경우 아미노산 잔기는 기호로 표시됩니다. 예: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. 이 항목은 N 말단 α-아미노산이 다음과 같은 펩타이드를 나타냅니다. ­ lyatsya 알라닌 및 C 말단 - 시스테인. 이러한 기록을 읽을 때 마지막 산을 제외한 모든 산 이름의 끝은 "yl": alanyl-tyrosyl-leucyl-seryl-tyrosyl--cysteine으로 변경됩니다. 신체에서 발견되는 펩타이드와 단백질의 펩타이드 사슬 길이는 2개에서 수백, 수천 개의 아미노산 잔기까지 다양합니다.

2번. 단순 단백질의 분류.

에게 단순한 (단백질)에는 가수분해되면 아미노산만 생성되는 단백질이 포함됩니다.

프로테노이드 ____동물성 단순 단백질, 물, 염 용액, 묽은 산 및 알칼리에 불용성입니다. 이들은 주로 지원 기능(예: 콜라겐, 케라틴)을 수행합니다.

프로타민 - 분자량이 10-12 kDa인 양전하를 띤 핵 단백질. 약 80%가 알칼리성 아미노산으로 구성되어 있어 이온결합을 통해 핵산과 상호작용이 가능합니다. 그들은 유전자 활동 조절에 참여합니다. 물에 잘 녹습니다.

히스톤 - 유전자 활동 조절에 중요한 역할을 하는 핵 단백질. 이들은 모든 진핵 세포에서 발견되며, 분자량과 아미노산이 다른 5개 클래스로 나뉩니다. 히스톤의 분자량은 11 ~ 22 kDa 범위이며 아미노산 조성의 차이는 라이신과 아르기닌과 관련되며 그 함량은 각각 11 ~ 29 % 및 2 ~ 14 %입니다.

프롤라민 - 물에는 불용성이나 70% 알코올에는 용해됨, 화학구조 특징 - 프롤린, 글루타민산이 많음, 라이신 없음 ,

글루텐 - 알칼리성 용액에 용해됨 ,

글로불린 - 물과 황산암모늄 반포화 용액에는 불용성이지만 염, 알칼리 및 산 수용액에는 용해되는 단백질. 분자량 - 90-100 kDa;

알부민 - 물과 식염수에 용해되는 동물 및 식물 조직의 단백질. 분자량은 69kDa입니다.

경화단백질 - 동물의 지지 조직의 단백질

단순 단백질의 예로는 실크 피브로인, 계란 혈청 알부민, 펩신 등이 있습니다.

3번. 단백질의 분리 및 침전(정제) 방법.

4번. 고분자 전해질로서의 단백질. 단백질의 등전점.

단백질은 양쪽성 고분자 전해질입니다. 산성 및 염기성 특성을 모두 나타냅니다. 이는 단백질 분자에 이온화할 수 있는 아미노산 라디칼과 펩타이드 사슬 끝에 있는 유리 α-아미노 및 α-카르복실 그룹이 존재하기 때문입니다. 단백질의 산성 특성은 산성 아미노산(아스파르트산, 글루탐산)에 의해 부여되고 알칼리성 특성은 염기성 아미노산(라이신, 아르기닌, 히스티딘)에 의해 부여됩니다.

단백질 분자의 전하는 산성 및 염기성 아미노산 라디칼 그룹의 이온화에 따라 달라집니다. 음수 그룹과 양수 그룹의 비율에 따라 단백질 분자 전체는 총 양전하 또는 음전하를 얻습니다. 단백질 용액이 산성화되면 음이온기의 이온화 정도는 감소하고 양이온기의 이온화 정도는 증가합니다. 알칼리화되면 그 반대입니다. 특정 pH 값에서는 양전하와 음전하를 띤 기의 수가 같아지고, 단백질의 등전위 상태가 나타납니다(총 전하가 0임). 단백질이 등전위 상태에 있는 pH 값을 등전점이라고 하며 아미노산과 마찬가지로 pI로 표시합니다. 대부분의 단백질에서 pI는 5.5-7.0 범위에 있으며, 이는 단백질에서 산성 아미노산이 우세함을 나타냅니다. 그러나 연어 이리의 주요 단백질인 살민(pl=12)과 같은 알칼리성 단백질도 있습니다. 또한, 위액의 효소인 펩신(pl=l)과 같이 pI 값이 매우 낮은 단백질도 있습니다. 등전점에서 단백질은 매우 불안정하고 쉽게 침전되어 용해도가 가장 낮습니다.

단백질이 등전위 상태가 아닌 경우 전기장그 분자는 총 전하의 부호와 그 값에 비례하는 속도에 따라 음극이나 양극쪽으로 이동할 것입니다. 이것이 전기영동법의 핵심이다. 이 방법을 사용하면 pI 값이 다른 단백질을 분리할 수 있습니다.

단백질은 완충 특성을 갖고 있지만 생리학적 pH 값에서의 용량은 제한적입니다. 히스티딘 라디칼만이 pH 6-8 범위에서 완충 특성을 갖기 때문에 많은 히스티딘을 함유한 단백질은 예외입니다. 이러한 단백질은 거의 없습니다. 예를 들어, 약 8%의 히스티딘을 함유한 헤모글로빈은 적혈구의 강력한 세포내 완충제로서 혈액의 pH를 일정한 수준으로 유지합니다.

5호. 단백질의 물리화학적 성질.

단백질은 각 단백질의 아미노산 구성과 공간 구성에 따라 결정되는 다양한 화학적, 물리적, 생물학적 특성을 가지고 있습니다. 단백질의 화학 반응은 매우 다양하며, 이는 NH 2 -, COOH 그룹 및 다양한 성질의 라디칼의 존재로 인해 발생합니다. 이는 니트로화, 아실화, 알킬화, 에스테르화, 산화환원 등의 반응입니다. 단백질은 산-염기, 완충, 콜로이드, 삼투 특성을 가지고 있습니다.

단백질의 산-염기 특성

화학적 특성. 단백질 수용액을 약하게 가열하면 변성이 발생합니다. 이로 인해 침전물이 생성됩니다.

단백질을 산과 함께 가열하면 가수분해가 일어나고 아미노산 혼합물이 형성됩니다.

단백질의 물리화학적 성질

단백질은 분자량이 높습니다.

단백질 분자의 전하. 모든 단백질에는 적어도 하나의 유리 -NH 및 -COOH 그룹이 있습니다.

단백질 솔루션- 다양한 특성을 지닌 콜로이드 용액. 단백질은 산성이고 염기성이다. 산성 단백질에는 카르복실기가 더 많고 아미노기가 더 적은 글루와 ASP가 많이 포함되어 있습니다. 알칼리성 단백질에는 lys와 args가 많이 있습니다. 단백질은 아미노산으로 인해 많은 친수성 그룹(-COOH, -OH, -NH 2, -SH)을 가지기 때문에 수용액 내의 각 단백질 분자는 수화 껍질로 둘러싸여 있습니다. 수용액에서 단백질 분자는 전하를 띠고 있습니다. 물 속의 단백질 전하는 pH에 따라 달라질 수 있습니다.

단백질 침전.단백질에는 달라붙는 것을 방지하는 전하인 수화 껍질이 있습니다. 증착을 위해서는 수화물 껍질을 제거하고 충전하는 것이 필요합니다.

1. 수분 공급. 수화 과정은 단백질에 의한 물의 결합을 의미하며 친수성 특성을 나타냅니다. 부풀어 오르고 질량과 부피가 증가합니다. 단백질의 팽윤은 부분적인 용해를 동반합니다. 개별 단백질의 친수성은 구조에 따라 다릅니다. 조성물에 존재하고 단백질 거대분자의 표면에 위치한 친수성 아미드(-CO-NH-, 펩타이드 결합), 아민(NH2) 및 카르복실(COOH) 그룹은 물 분자를 끌어당겨 분자 표면으로 엄격하게 배향시킵니다. . 단백질 소구체를 둘러싸고 있는 수화물(물) 껍질은 단백질 용액의 안정성을 방해합니다. 등전점에서 단백질은 물을 결합하는 능력이 가장 적고, 단백질 분자 주변의 수화 껍질이 파괴되어 결합하여 큰 응집체를 형성합니다. 단백질 분자의 응집은 에틸 알코올과 같은 일부 유기 용매로 탈수될 때도 발생합니다. 이로 인해 단백질이 침전됩니다. 배지의 pH가 변하면 단백질 거대분자가 전하를 띠고 수화 능력이 변합니다.

침전 반응은 두 가지 유형으로 구분됩니다.

단백질 염석화: (NH 4)SO 4 - 수화 껍질만 제거되고, 단백질은 모든 유형의 구조, 모든 결합을 유지하고 고유 특성을 유지합니다. 그런 단백질은 다시 용해되어 사용될 수 있습니다.

천연 단백질 특성의 손실로 인한 침전은 되돌릴 수 없는 과정입니다. 단백질에서 수화 껍질과 전하가 제거되고 단백질의 다양한 특성이 침해됩니다. 예를 들어 구리 염, 수은, 비소, 철, 농축 무기산 - HNO 3 , H 2 SO 4 , HCl, 유기산, 알칼로이드 - 탄닌, 요오드화 수은. 유기용매를 첨가하면 수화도가 낮아지고 단백질이 침전됩니다. 이러한 용매로는 아세톤이 사용됩니다. 단백질은 황산암모늄과 같은 염의 도움으로 침전되기도 합니다. 이 방법의 원리는 용액의 염 농도가 증가함에 따라 단백질 반대 이온에 의해 형성된 이온 분위기가 압축되어 반의 분자간 힘이 임계 거리로 수렴하는 데 기여한다는 사실에 기초합니다. 데르 발스의 인력은 반대 이온의 쿨롱 반발력보다 더 큽니다. 이로 인해 단백질 입자가 부착되고 침전됩니다.

끓으면 단백질 분자가 무작위로 움직이기 시작하고 충돌하며 전하가 제거되고 수화 껍질이 감소합니다.

용액에서 단백질을 검출하기 위해 다음이 사용됩니다.

색상 반응;

침전 반응.

단백질의 분리 및 정제 방법.

균질화- 세포를 균질한 덩어리로 분쇄합니다.

물 또는 물-소금 용액으로 단백질 추출;

1. 염장;

   전기영동;

   색층 분석기:흡착, 분리;

   초원심분리.

단백질의 구조적 구성.

기본 구조- 공유 펩티드 결합(인슐린, 펩신, 키모트립신)에 의해 안정화되는 펩티드 사슬의 아미노산 서열에 의해 결정됩니다.

2차 구조 - 공간 구조다람쥐. 이것은 나선형이거나 접히는 형태입니다. 수소결합이 생성됩니다.

3차 구조구형 및 원섬유형 단백질. 이들은 수소 결합, 정전기력(COO-, NH3+), 소수성 힘, 황화물 다리를 안정화하며 1차 구조에 의해 결정됩니다. 구형 단백질 - 모든 효소, 헤모글로빈, 미오글로빈. 원섬유 단백질 - 콜라겐, 미오신, 액틴.

4차 구조- 일부 단백질에서만 발견됩니다. 이러한 단백질은 여러 펩타이드로 구성됩니다. 각 펩타이드는 프로토머라고 불리는 고유한 1차, 2차, 3차 구조를 가지고 있습니다. 여러 개의 프로토머가 결합하여 하나의 분자를 형성합니다. 하나의 프로토머는 단백질로 기능하지 않고 다른 프로토머와 결합해서만 기능합니다.

예:헤모글로빈 \u003d -구체 + -구체 -별도로가 아닌 집합체로 O 2를 운반합니다.

단백질은 재생될 수 있습니다.이를 위해서는 에이전트에 매우 짧은 노출이 필요합니다.

6) 단백질을 검출하는 방법.

단백질은 구조적(단량체) 단위가 -아미노산인 고분자 생물학적 중합체입니다. 단백질의 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 연결되어 있습니다. 그 형성은 카르복실 그룹으로 인해 발생합니다. - 하나의 아미노산의 탄소 원자 및 -물 분자를 방출하면서 다른 아미노산의 아민 그룹.단백질의 단량체 단위를 아미노산 잔기라고 합니다.

펩타이드, 폴리펩타이드 및 단백질은 양, 구성뿐만 아니라 아미노산 잔기의 순서, 물리화학적 특성 및 신체에서 수행되는 기능도 다릅니다. 단백질의 분자량은 6,000에서 1,000,000 이상까지 다양합니다. 화학 및 물리적 특성단백질은 라디칼, 즉 구성 아미노산 잔기의 화학적 성질과 물리화학적 특성으로 인해 발생합니다. 생물학적 물체 및 식품에서 단백질을 검출하고 정량화하는 방법과 조직 및 생물학적 체액으로부터 단백질을 분리하는 방법은 물리적 및 화학적 특성이들 화합물.

특정 화학물질과 상호작용할 때 단백질 유색 화합물을 제공. 이들 화합물의 형성은 아미노산 라디칼, 특정 그룹 또는 펩타이드 결합의 참여로 발생합니다. 색상 반응을 통해 설정할 수 있습니다. 생물학적 개체에 단백질이 존재함또는 솔루션을 사용하여 존재를 증명합니다. 단백질 분자의 특정 아미노산. 색 반응을 기반으로 단백질과 아미노산을 정량적으로 측정하는 몇 가지 방법이 개발되었습니다.

보편적인 것을 고려하라 뷰렛과 닌히드린 반응, 모든 단백질이 그것들을 제공하기 때문입니다. 잔토단백질 반응, Fohl 반응다른 것들은 단백질 분자의 특정 아미노산의 라디칼 그룹에 기인하기 때문에 구체적입니다.

색상 반응을 통해 연구 대상 물질에 단백질의 존재와 분자에 특정 아미노산의 존재를 확인할 수 있습니다.

뷰레 반응. 반응은 단백질, 펩타이드, 폴리펩타이드의 존재로 인해 발생합니다. 펩티드 결합, 이는 알칼리성 매체에서 다음과 같이 형성됩니다. 구리(II) 이온착색된 복합 화합물 보라색(빨간색 또는 파란색을 띤) 색상. 색깔은 분자 내에 적어도 두 개의 그룹이 존재하기 때문에 나타납니다. -CO-NH-서로 직접 연결되거나 탄소 또는 질소 원자의 참여로 연결됩니다.

구리(II) 이온은 =C─O ˉ 그룹과 2개의 이온 결합과 질소 원자(=N−)와 4개의 배위 결합으로 연결됩니다.

색상 강도는 용액의 단백질 양에 따라 다릅니다. 이는 단백질의 정량적 결정을 위해 이 반응을 사용하는 것을 가능하게 합니다. 착색된 용액의 색깔은 폴리펩티드 사슬의 길이에 따라 달라집니다.단백질은 청자색을 띠고 있습니다. 가수분해 생성물(폴리펩타이드 및 올리고펩타이드)은 빨간색 또는 분홍색입니다. 뷰렛 반응은 단백질, 펩타이드 및 폴리펩타이드뿐만 아니라 뷰렛(NH 2 -CO-NH-CO-NH 2), 옥사미드(NH 2 -CO-CO-NH 2), 히스티딘에 의해서도 제공됩니다.

알칼리성 매질에서 형성된 구리(II)와 펩타이드 그룹의 착화합물은 다음과 같은 구조를 갖습니다.

닌히드린 반응. 이 반응에서 단백질, 폴리펩티드, 펩티드 및 유리 α-아미노산 용액을 닌히드린과 함께 가열하면 파란색, 청자색 또는 분홍색-보라색이 됩니다. 이 반응의 색상은 α-아미노 그룹으로 인해 발생합니다.

-아미노산은 닌히드린과 매우 쉽게 반응합니다. 이들과 함께 루만 청자색은 단백질, 펩타이드, 1차 아민, 암모니아 및 기타 화합물에 의해 형성됩니다. 프롤린, 하이드록시프롤린과 같은 2차 아민은 노란색을 띕니다.

닌히드린 반응은 아미노산을 검출하고 정량화하는 데 널리 사용됩니다.

크산토단백질 반응.이 반응은 단백질(티로신, 페닐알라닌, 트립토판)에 방향족 아미노산 잔기가 존재함을 나타냅니다. 이는 노란색 니트로 화합물(그리스어 "Xanthos" - 노란색)의 형성과 함께 이러한 아미노산 라디칼의 벤젠 고리의 니트로화를 기반으로 합니다. 예를 들어 티로신을 사용하면 이 반응은 다음 방정식의 형태로 설명될 수 있습니다.

알칼리성 환경에서 아미노산의 니트로 유도체는 주황색의 퀴노이드 구조 염을 형성합니다. 잔토단백질 반응은 벤젠과 그 동족체, 페놀 및 기타 방향족 화합물에 의해 발생합니다.

환원되거나 산화된 상태의 티올 그룹을 포함하는 아미노산(시스테인, 시스틴)에 대한 반응.

폴의 반응. 알칼리로 끓이면 황은 황화수소의 형태로 시스테인에서 쉽게 분리되며, 알칼리성 매질에서는 황화나트륨을 형성합니다.

이와 관련하여 용액 내 티올 함유 아미노산을 결정하는 반응은 두 단계로 나뉩니다.

유기 상태에서 무기 상태로 황의 전이

용액 내 황 검출

황화나트륨을 검출하기 위해 아세트산 납이 사용되며, 이는 수산화나트륨과 상호 작용할 때 수직으로 변합니다.

납(CH 3 정답게 소곤 거리다) 2 + 2NaOH 납(ONa) 2 + 2채널 3 쿠오

황 이온과 납의 상호 작용의 결과로 흑색 또는 갈색 납 황화물이 형성됩니다.

나 2 에스 + 납(ONa) 2 + 2 시간 2 영형 PBS (검은 침전물) + 4NaOH

황 함유 아미노산을 측정하기 위해 동일한 양의 수산화나트륨과 아세트산납 용액 몇 방울을 시험 용액에 첨가합니다. 3~5분 동안 세게 끓이면 액체가 검게 변합니다.

시스틴은 시스테인으로 쉽게 환원되기 때문에 이 반응을 사용하여 시스틴의 존재를 확인할 수 있습니다.

밀론 반응:

이것은 아미노산 티로신에 대한 반응입니다.

티로신 분자의 유리 페놀성 수산기는 염과 상호작용할 때 티로신 니트로 유도체의 수은염 화합물을 분홍빛이 도는 빨간색으로 생성합니다.

히스티딘과 티로신에 대한 Pauli 반응 . Pauli 반응을 통해 단백질에서 디아조벤젠술폰산과 체리색 복합 화합물을 형성하는 아미노산 히스티딘과 티로신을 검출할 수 있습니다. 디아조벤젠술폰산은 설파닐산이 산성 매질에서 아질산나트륨과 반응할 때 디아조화 반응에서 형성됩니다.

시험용액에 설파닐산산성용액(염산을 사용하여 제조) 동량과 아질산나트륨용액 2배를 가하고 잘 섞은 후 즉시 소다(탄산나트륨)를 가한다. 교반 후, 시험 용액에 히스티딘 또는 티로신이 존재한다면 혼합물은 체리색으로 변합니다.

트립토판에 대한 Adamkevich-Hopkins-Kohl(Schulz-Raspail)의 반응(인돌 그룹에 대한 반응). 트립토판은 산성 환경에서 알데히드와 반응하여 유색 축합 생성물을 형성합니다. 반응은 트립토판의 인돌 고리와 알데히드의 상호 작용으로 인해 진행됩니다. 포름알데히드는 황산이 있을 때 글리옥실산으로부터 형성되는 것으로 알려져 있습니다.

아르 자형
글리옥실산과 황산이 있는 상태에서 트립토판을 함유한 용액은 적자색을 나타냅니다.

글리옥실산은 빙초산에 항상 소량으로 존재합니다. 따라서 반응은 아세트산을 사용하여 수행할 수 있습니다. 동시에 시험용액에 동량의 빙(농)초산을 가하고 침전이 녹을 때까지 천천히 가열한 후 식힌 다음 글리옥실산의 첨가량과 같은 양의 농황산을 가한다. (액체가 섞이지 않도록) 벽을 따라 조심스럽게 섞으세요. 5~10분 후 두 층 사이의 경계면에 적자색 고리가 형성되는 것이 관찰됩니다. 층을 섞으면 접시의 내용물이 고르게 보라색으로 변합니다.

에게

트립토판과 포름알데히드의 축합:

축합 생성물은 비스-2-트립토파닐카르비놀로 산화되며, 이는 무기산이 있을 때 청자색 염을 형성합니다.

7) 단백질의 분류. 아미노산 조성을 연구하는 방법.

단백질의 엄격한 명명법과 분류는 아직 존재하지 않습니다. 단백질의 이름은 무작위로 지정되며, 대부분 단백질 분리의 출처를 고려하거나 특정 용매에 대한 용해도, 분자 모양 등을 고려합니다.

단백질은 조성, 입자 모양, 용해도, 아미노산 조성, 유래 등에 따라 분류됩니다.

1. 구성단백질은 단순 단백질과 복합 단백질이라는 두 가지 큰 그룹으로 나뉩니다.

단순(단백질)에는 가수분해 시 아미노산만 제공하는 단백질(단백질성 단백질, 프로타민, 히스톤, 프롤라민, 글루텔린, 글로불린, 알부민)이 포함됩니다. 단순 단백질의 예로는 실크 피브로인, 계란 혈청 알부민, 펩신 등이 있습니다.

복합체(단백질)에는 단순 단백질과 비단백질 성질의 추가(보철) 그룹으로 구성된 단백질이 포함됩니다. 복합 단백질 그룹은 비단백질 성분의 특성에 따라 여러 하위 그룹으로 나뉩니다.

폴리펩타이드 사슬과 직접 결합된 금속(Fe, Cu, Mg 등)을 구성으로 함유하는 금속단백질;

인단백질 - 세린, 트레오닌의 수산기 부위에서 에스테르 결합에 의해 단백질 분자에 부착되는 인산 잔기를 함유합니다.

당단백질 - 보결분자단은 탄수화물입니다.

염색체단백질 - 단순한 단백질과 이와 관련된 착색된 비단백질 화합물로 구성되며, 모든 염색체단백질은 생물학적으로 매우 활동적입니다. 보결분자단으로서 포르피린, 이소알록사진 및 카로틴의 유도체를 함유할 수 있습니다.

지단백질 - 보철물 그룹 지질 - 트리글리세리드(지방) 및 인지질;

핵단백질은 단일 단백질과 이에 연결된 핵산으로 구성된 단백질입니다. 이 단백질은 신체의 삶에서 엄청난 역할을 하며 아래에서 논의됩니다. 그들은 모든 세포의 일부이며 일부 핵단백질은 병원성 활동(바이러스)을 갖는 특수 입자 형태로 자연적으로 존재합니다.

2. 입자 모양- 단백질은 원섬유형(실 모양)과 구형(구형)으로 구분됩니다(30페이지 참조).

3. 아미노산 조성의 용해도 및 특성에 따라다음과 같은 단순 단백질 그룹이 구별됩니다.

프로테이노이드 - 지지 조직(뼈, 연골, 인대, 힘줄, 모발, 손톱, 피부 등)의 단백질. 이들은 주로 큰 분자량(> 150,000 Da)을 갖는 원섬유형 단백질이며 물, 소금 및 물-알코올 혼합물과 같은 일반적인 용매에 불용성입니다. 특정 용매에만 용해됩니다.

프로타민(가장 단순한 단백질) - 물에 용해되고 80-90%의 아르기닌과 제한된 세트(6-8)의 기타 아미노산을 함유하는 단백질은 다양한 생선의 우유에 존재합니다. 아르기닌 함량이 높기 때문에 기본 특성을 가지며 분자량은 상대적으로 작으며 대략 4000-12000 Da와 같습니다. 이들은 핵단백질 구성의 단백질 성분입니다.

히스톤은 물과 묽은 산 용액(0.1N)에 잘 녹고 아르기닌, 라이신, 히스티딘(30% 이상)과 같은 아미노산 함량이 높으므로 기본 특성을 갖습니다. 이들 단백질은 핵단백질의 일부로서 세포핵에서 상당한 양으로 발견되며 핵산 대사 조절에 중요한 역할을 합니다. 히스톤의 분자량은 작고 11000-24000 Da와 같습니다.

글로불린은 물과 염분 농도가 7% 이상인 식염수 용액에 녹지 않는 단백질입니다. 글로불린은 황산암모늄 용액의 포화도가 50%일 때 완전히 침전됩니다. 이 단백질은 글리신 함량이 높고(3.5%) 분자량이 100,000Da를 넘는 것이 특징입니다. 글로불린은 약산성 또는 중성 단백질(p1=6-7.3)입니다.

알부민은 물과 강한 식염수 용액에 잘 녹는 단백질이며 염분 농도(NH 4 ) 2 SO 4 는 포화도의 50%를 초과해서는 안 됩니다. 농도가 높을수록 알부민은 염석 처리됩니다. 글로불린에 비해 이 단백질은 글리신 함량이 3배 적고 분자량이 40,000-70,000 Da입니다. 알부민은 글루탐산 함량이 높기 때문에 과도한 음전하와 산성 특성(pl=4.7)을 가지고 있습니다.

프롤라민은 곡물의 글루텐에서 발견되는 식물성 단백질 그룹입니다. 이들은 60-80% 에틸알코올 수용액에만 용해됩니다. 프롤라민은 특징적인 아미노산 구성을 가지고 있습니다. 프롤린에는 글루타민산(20~50%)과 프롤린(10~15%)이 많이 포함되어 있어 이러한 이름이 붙었습니다. 분자량은 100,000Da 이상입니다.

글루텔린 - 식물성 단백질은 물, 소금 용액 및 에탄올에 용해되지 않지만 알칼리 및 산의 묽은(0.1N) 용액에는 용해됩니다. 아미노산 조성과 분자량 측면에서 프롤라민과 유사하지만 아르기닌이 더 많고 프롤린이 더 적습니다.

아미노산 조성을 연구하는 방법

단백질은 소화액의 효소에 의해 아미노산으로 분해됩니다. 두 가지 중요한 결론이 내려졌습니다. 1) 단백질에는 아미노산이 포함되어 있습니다. 2) 가수분해 방법은 단백질의 화학적, 특히 아미노산 조성을 연구하는 데 사용될 수 있습니다.

단백질의 아미노산 조성을 연구하기 위해 산성(HCl), 알칼리성[Ba(OH) 2 ], 그리고 드물게는 효소 가수분해 또는 이들 중 하나의 조합이 사용됩니다. 불순물을 포함하지 않는 순수한 단백질이 가수분해되는 동안 20가지의 서로 다른 α-아미노산이 방출되는 것으로 확인되었습니다. 동물, 식물, 미생물(300개 이상)의 조직에서 발견되는 기타 모든 아미노산은 유리 상태 또는 짧은 펩타이드 형태 또는 다른 유기 물질과의 복합체 형태로 자연에 존재합니다.

단백질의 1차 구조를 결정하는 첫 번째 단계는 주어진 개별 단백질의 아미노산 조성에 대한 정성적, 정량적 평가입니다. 연구를 위해서는 다른 단백질이나 펩타이드의 불순물이 없는 일정량의 순수한 단백질이 필요하다는 점을 기억해야 합니다.

단백질의 산가수분해

아미노산 조성을 결정하려면 단백질의 모든 펩타이드 결합을 파괴해야 합니다. 분석된 단백질은 6 mol/l HC1에서 약 110 °C의 온도에서 24시간 동안 가수분해되는데, 이 처리 결과 단백질 내 펩타이드 결합이 파괴되고 가수분해물에는 유리 아미노산만 존재하게 됩니다. 또한, 글루타민과 아스파라긴은 가수분해되어 글루타민산과 아스파르트산으로 분해됩니다(즉, 라디칼의 아미드 결합이 끊어지고 아미노기가 분리됩니다).

이온교환 크로마토그래피를 이용한 아미노산 분리

단백질의 산 가수분해로 얻은 아미노산 혼합물은 양이온 교환 수지가 있는 컬럼에서 분리됩니다. 이러한 합성수지는 Na+ 이온이 부착되어 있는 음전하를 띤 그룹(예: 술폰산 잔기 -SO 3 -)을 포함하고 있습니다(그림 1-4).

아미노산의 혼합물은 산성 환경(pH 3.0)에서 양이온 교환기로 도입되며, 여기서 아미노산은 주로 양이온입니다. 양전하를 띠고 있습니다. 양전하를 띤 아미노산은 음전하를 띤 수지 입자에 부착됩니다. 아미노산의 총 전하가 클수록 수지와의 결합이 강해집니다. 따라서 아미노산인 라이신, 아르기닌, 히스티딘은 양이온 교환체에 가장 강하게 결합하는 반면, 아스파르트산과 글루탐산은 가장 약하게 결합합니다.

컬럼에서 아미노산의 방출은 이온 강도(즉, NaCl 농도가 증가함에 따라) 및 pH가 증가하는 완충 용액으로 아미노산을 용리(용리)함으로써 수행됩니다. pH가 증가하면 아미노산은 양성자를 잃습니다. 결과적으로 양전하가 감소하고 음전하를 띤 수지 입자와의 결합 강도가 감소합니다.

각 아미노산은 특정 pH 및 이온 강도에서 컬럼에서 나옵니다. 컬럼 하단의 용액(용출액)을 작은 부분의 형태로 수집하면 개별 아미노산을 포함하는 분획을 얻을 수 있습니다.

("가수분해"에 대한 자세한 내용은 질문 #10을 참조하세요)

8) 단백질 구조의 화학 결합.

9) 단백질의 계층 구조와 구조적 구성의 개념. (질문 #12 참조)

10) 단백질 가수분해. 반응 화학(스테핑, 촉매, 시약, 반응 조건) - 가수분해에 대한 완전한 설명입니다.

11) 단백질의 화학적 변형.

변성 및 재생

단백질 용액을 60-80%까지 가열하거나 단백질의 비공유 결합을 파괴하는 시약의 작용으로 단백질 분자의 3차(4차) 및 2차 구조가 파괴되어 무작위 무작위 코일 형태를 취합니다. 어느 정도. 이 과정을 변성이라고 합니다. 변성제로는 산, 알칼리, 알코올, 페놀, 우레아, 구아니딘 클로라이드 등을 사용할 수 있으며 그 작용의 본질은 =NH 및 =CO - 펩타이드 골격의 그룹 및 다음의 산 그룹과 수소 결합을 형성한다는 것입니다. 아미노산 라디칼은 단백질의 분자 내 수소 결합을 대체하여 2차 및 3차 구조가 변경됩니다. 변성 과정에서 단백질의 용해도가 감소하고 "응고"되며(예: 닭고기 달걀을 끓일 때) 단백질의 생물학적 활성이 손실됩니다. 예를 들어, 이를 바탕으로 카르볼산(페놀) 수용액을 방부제로 사용합니다. 특정 조건에서 변성 단백질 용액이 천천히 냉각되면 재생이 발생합니다. 즉 원래의 (기본) 형태가 복원됩니다. 이는 펩타이드 사슬의 접힘 성질이 1차 구조에 의해 결정된다는 사실을 확인시켜준다.

개별 단백질 분자가 변성되어 "견고한" 3차원 구조가 붕괴되는 과정을 때로 분자 용융이라고 합니다. 가열이나 pH의 상당한 변화와 같은 외부 조건의 거의 모든 눈에 띄는 변화는 단백질의 4차, 3차 및 2차 구조에 대한 지속적인 위반을 초래합니다. 일반적으로 변성은 온도 상승, 강산 및 알칼리, 중금속 염, 특정 용매(알코올), 방사선 등의 작용으로 인해 발생합니다.

변성은 종종 단백질 분자의 콜로이드 용액에서 단백질 입자를 더 큰 입자로 응집시키는 과정으로 이어집니다. 시각적으로 이것은 예를 들어 계란을 튀길 때 "단백질"이 형성되는 것처럼 보입니다.

재생(Reaturation)은 변성의 역과정으로, 단백질이 원래의 구조로 돌아갑니다. 모든 단백질이 재생될 수 있는 것은 아니라는 점에 유의해야 합니다. 대부분의 단백질에서 변성은 되돌릴 수 없습니다. 단백질 변성 중에 물리화학적 변화가 폴리펩타이드 사슬이 조밀하게 포장된(정렬된) 상태에서 무질서한 상태로 전이하는 것과 관련되어 있는 경우, 재생 중에 단백질이 자가 조직화하는 능력이 나타나며 그 경로는 다음과 같습니다. 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열에 의해 미리 결정됩니다. 즉, 유전 정보에 의해 결정되는 1차 구조입니다. 살아있는 세포에서 이 정보는 아마도 리보솜에서 생합성되는 동안이나 그 후에 무질서한 폴리펩티드 사슬이 본래의 단백질 분자 구조로 변형되는 데 결정적인 역할을 할 것입니다. 이중 가닥 DNA 분자가 약 100°C의 온도로 가열되면 염기 사이의 수소 결합이 끊어지고 상보적인 가닥이 갈라져 DNA가 변성됩니다. 그러나 천천히 냉각되면 상보적인 가닥이 규칙적인 이중 나선으로 다시 연결될 수 있습니다. 이러한 DNA의 재생 능력은 인공 DNA 하이브리드 분자를 생산하는 데 사용됩니다.

천연 단백질체에는 엄격하게 정의된 특정 공간 구성이 부여되며 생리학적 온도 및 pH 값에서 여러 가지 특징적인 물리화학적, 생물학적 특성을 갖습니다. 다양한 물리적, 화학적 요인의 영향으로 단백질은 응고 및 침전되어 원래의 특성을 잃습니다. 따라서 변성은 천연 단백질 분자의 독특한 구조, 주로 3차 구조의 일반적인 계획을 위반하여 그 특징적인 특성(용해도, 전기영동 이동성, 생물학적 활성 등)의 손실을 초래하는 것으로 이해되어야 합니다. 대부분의 단백질은 용액이 50~60°C 이상으로 가열되면 변성됩니다.

변성의 외부 발현은 특히 등전점에서의 용해도 손실, 단백질 용액의 점도 증가, 자유 기능성 SH 그룹 수의 증가 및 X선 산란 특성의 변화로 감소됩니다. . 변성의 가장 특징적인 징후는 단백질의 생물학적 활성(촉매, 항원 또는 호르몬)이 급격히 감소하거나 완전히 손실되는 것입니다. 8M 요소 또는 다른 물질로 인한 단백질 변성 동안 주로 비공유 결합(특히 소수성 상호작용 및 수소 결합)이 파괴됩니다. 환원제인 메르캅토에탄올이 있으면 이황화 결합이 끊어지지만, 폴리펩티드 사슬 자체의 골격에 있는 펩티드 결합은 영향을 받지 않습니다. 이러한 조건에서 천연 단백질 분자의 소구체가 펼쳐지고 무작위적이고 무질서한 구조가 형성됩니다(그림).

단백질 분자의 변성(구성표).

a - 초기 상태; b - 분자 구조의 가역적 위반 시작; c - 폴리펩티드 사슬의 비가역적 전개.

리보뉴클레아제의 변성 및 재생(Anfinsen에 따름).

a - 배치(요소 + 머캅토에탄올); b - 리폴딩.

1. 단백질 가수분해: H+

[− NH2─CH─ CO─NH─CH─CO − ]n +2nH2O → n NH2 − CH − COOH + n NH2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

아미노산 1 아미노산 2

2. 단백질 침전:

a) 가역적

용액 내 단백질 ⇔ 단백질 침전물. Na+, K+ 염 용액의 작용으로 발생

b) 비가역적(변성)

작용에 따른 변성 중 외부 요인(온도; 기계적 작용 - 압력, 마찰, 흔들기, 초음파, 화학 작용제의 작용 - 산, 알칼리 등) 단백질 거대분자의 2차, 3차 및 4차 구조, 즉 기본 공간 구조에 변화가 있습니다. 기본 구조, 따라서 화학적 구성 요소단백질은 변하지 않습니다.

변성 과정에서 단백질의 물리적 특성이 변합니다. 즉, 용해도가 감소하고 생물학적 활성이 손실됩니다. 동시에 일부 화학 그룹의 활성이 증가하고 단백질에 대한 단백질 분해 효소의 효과가 촉진되어 결과적으로 더 쉽게 가수분해됩니다.

예를 들어 알부민(계란 흰자)은 60-70°의 온도에서 용액에서 침전되어(응고됨) 물에 용해되는 능력을 잃습니다.

단백질 변성 과정의 계획(단백질 분자의 3차 및 2차 구조 파괴)

3. 단백질 연소

단백질은 질소, 이산화탄소, 물 및 기타 물질이 형성되면서 연소됩니다. 연소에는 깃털이 타는 특유의 냄새가 동반됩니다.

4. 단백질에 대한 색상(정성적) 반응:

a) 크산토단백질 반응(벤젠 고리를 함유한 아미노산 잔기의 경우):

단백질 + HNO3(농축) → 노란색

b) 뷰렛 반응(펩타이드 결합의 경우):

단백질 + CuSO4(sat) + NaOH(농도) → 밝은 보라색

c) 시스테인 반응(황을 함유한 아미노산 잔기의 경우):

Protein + NaOH + Pb(CH3COO)2 → 흑색 염색

단백질은 지구상의 모든 생명체의 기초이며 유기체에서 다양한 기능을 수행합니다.

단백질 염장

염석은 알칼리 및 알칼리 토금속의 농축 염의 중성 용액을 사용하여 수용액에서 단백질을 분리하는 과정입니다. 단백질 용액에 고농도의 염을 첨가하면 단백질 입자가 탈수되고 전하가 제거되는 반면 단백질은 침전됩니다. 단백질 침전 정도는 침전제 용액의 이온 강도, 단백질 분자 입자 크기, 전하 크기 및 친수성에 따라 달라집니다. 다른 단백질은 다른 염 농도에서 침전됩니다. 따라서 염분의 농도를 점진적으로 증가시켜 얻은 퇴적물에서는 개별 단백질이 서로 다른 부분으로 존재합니다. 단백질의 염석화(salting out)는 가역적 과정이며, 염분이 제거된 후에 단백질은 자연적인 특성을 회복합니다. 따라서 염석은 임상 실습에서 혈청 단백질 분리는 물론 다양한 단백질의 분리 및 정제에 사용됩니다.

첨가된 음이온과 양이온은 단백질 용액의 안정성 요소 중 하나인 단백질의 수화된 단백질 껍질을 파괴합니다. 대부분 Na 및 황산암모늄 용액이 사용됩니다. 많은 단백질은 수화 껍질의 크기와 전하의 크기가 다릅니다. 각 단백질에는 자체 염석 영역이 있습니다. 염석제를 제거한 후에도 단백질은 생물학적 활성과 물리화학적 특성을 유지합니다. 임상 실무에서 염석 방법은 글로불린(50% 황산암모늄(NH4)2SO4를 첨가하면 침전물이 생성됨)과 알부민(100% 황산암모늄(NH4)2SO4를 첨가하면 침전물이 생성됨)을 분리하는 데 사용됩니다.

솔팅아웃은 다음의 영향을 받습니다.

1) 소금의 성질과 농도

2) pH 환경;

3) 온도.

주요 역할은 이온의 원자가에 의해 수행됩니다.

12) 단백질의 1차, 2차, 3차 구조 구성의 특징.

현재, 단백질 분자의 구조적 구성의 네 가지 수준(1차, 2차, 3차 및 4차 구조)의 존재가 실험적으로 입증되었습니다.

혈액 단백질은 세포 내부에서 발생하는 대사 과정을 포함하여 신체의 대사 과정을 조절합니다. 세포로 전달되기 때문에 수송 기능도 수행합니다. 영양소, 산소, 호르몬. 또한 혈액 내 단백질은 독소, 과잉 호르몬과 결합하고 병원체로부터 신체를 보호하는 데 도움을 주며 기타 매우 중요한 기능을 수행합니다.

단백질은 혈액의 액체부분인 혈장에 순환하는 고분자 유기물질로 90%가 물, 6~8%가 단백질이고 나머지는 비단백질 유기화합물과 무기염류로 이루어져 있다. 대부분의 단백질은 음식과 함께 몸에 들어간 후 아미노산으로 분해됩니다. 그들 중 일부는 단백질 생성에 사용되고 나머지는 포도당으로 변형되거나 다른 변화를 겪습니다.

대부분의 단백질은 20개의 표준 아미노산과 비아미노산 그룹으로 구성됩니다. 다양한 조합, 이를 통해 엄청난 수의 작업을 수행할 수 있습니다. 이러한 이유로 그들은 일반적으로 두 그룹으로 나뉩니다. 단순혈청단백질은 폴리펩타이드 사슬로만 구성되어 있는 반면, 복합단백질은 비단백질 성분도 포함하고 있어 여러 종류로 나누어진다. 과학자들이 끊임없이 새로운 화합물을 발견하고 있기 때문에 정확히 얼마나 많은 물질이 혈액에 있는지 확인할 수 없습니다. 그중 가장 유명한 것은 당단백질과 지단백질입니다.

당단백질은 단당류(포도당, 과당 등)의 탄수화물 잔기가 결합된 단백질로 세포막의 중요한 구성성분이다. 여기에는 세포가 바이러스에 면역이 되도록 만드는 많은 단백질 호르몬, 수용체 단백질, 항체 및 인터페론이 포함됩니다. 적혈구 막의 일부 당단백질은 사람의 혈액형을 결정합니다.

지단백질에는 지질이 포함되어 있습니다. 그중에는 수용성 종(혈장 지단백질)과 불용성 종(세포막, 신경 섬유에 위치)이 모두 있습니다. 구성에 용해성 지질이 많을수록 지단백질의 밀도가 낮아지고 용해도가 더 심해집니다. 지단백질의 잘 알려진 기능 중 하나는 수불용성 콜레스테롤을 몸 전체로 운반하는 것입니다.

단백질의 기능

단백질은 인체에서 수많은 기능을 수행하므로 분석 결과 함량이 낮거나 높으면 이는 위반을 나타냅니다. 단백질은 대사 과정, 근육 수축에 기여하고, 다른 단백질의 활동을 감소시키고, 세포에서 세포로 신호와 영양분을 전달하고, 부패 생성물을 가져와 장기로 운반하여 신체에서 제거합니다.

특정 반응을 촉진하는 효소 단백질(체내에는 5,000종이 넘습니다). 구조 단백질은 세포의 모양에 영향을 미치거나 변화시킵니다. 예를 들어, 머리카락과 손톱을 구성하는 케라틴뿐만 아니라 결합 조직의 세포간 물질의 주요 구성 요소인 콜라겐과 엘라스틴도 포함됩니다.

일부 단백질은 사람을 보호합니다. 조직에서 독소의 존재를 감지한 후 이를 결합하여 간으로 가져와 독소를 분해하여 신체에서 신속하게 제거할 수 있습니다.

트롬빈과 피브리노겐은 혈액 응고에 관여합니다. 보호 기능은 보체 시스템의 단백질과 병원체 또는 외부 세포를 식별한 후 이를 파괴하는 면역글로불린(항체)에 의해 수행됩니다. 따라서 혈액 함량이 낮거나 높으면 심각한 위반을 나타냅니다.

수송 단백질은 세포의 방수막을 통해 분자를 수송하는 데 도움을 줍니다. 이를 위해 일부 단백질에는 물 분자가 막을 통과하는 액체로 채워진 구멍이 있습니다. 운반체 단백질은 필요한 구성요소를 결합하고 ATP 효소의 에너지를 사용하여 이를 세포 내로 운반합니다.

분석 데이터를 이해하는 방법

단백질에 대한 혈액 검사를 통해 신체의 병리학 적 장애가 있는지 확인할 수 있습니다. 그러나 원인을 확인하려면 다른 진단 테스트가 필요합니다. 단백질의 양을 결정하기 위해 임상 진단 센터에서는 다양한 생화학 분석 방법을 사용합니다. 측정 방법 중에는 염석법과 종이에 대한 전기영동이 있습니다.

염석법을 사용하면 단백질을 세 부분으로 분리할 수 있습니다.

• 글로불린은 면역 상태를 특징으로 합니다. 항체, 면역글로불린, 종양 괴사 인자 및 기타 보호 단백질이 생성됩니다.

• 피브리노겐 - 이 부분은 인간의 혈액 응고 메커니즘을 담당합니다.

• 알부민 - 조직을 제공합니다. 건축 재료구조를 유지하고 새로운 세포를 생산합니다. 혈청에 가장 많은 양으로 존재합니다.

종이에 전기영동을 하면 6개의 분획으로 분리할 수 있으며 추가적으로 글로불린을 강조할 수 있습니다. 이 경우 피브리노겐은 종이에 남아 있습니다.

여성의 체내 총 단백질 농도는 남성에 비해 10% 낮습니다. 그 이유는 성호르몬이 단백질로부터 합성되기 때문에 단백질이 훨씬 더 빨리 소모되기 때문입니다. 임산부의 경우 지표가 훨씬 낮으며 단백질 양이 허용치보다 30% 낮으면 정상으로 간주됩니다. 또한 어린이의 신체에서는 단백질 수준이 낮아 빠른 성장과 발달로 설명됩니다.

시약에 따라 임상 진단 센터마다 얻은 생화학 분석 값이 다를 수 있으므로 우선 의사의 말에 집중해야합니다. 단백질 분획의 유형에 따라 성인의 경우 다음 값이 정상으로 간주됩니다.

• 총 단백질: 64~84g/l.
• 알부민: 35~55g/l.
• 피브리노겐: 2~4g/l.

글로불린의 분율에는 여러 유형이 포함되어 있으므로 필요한 경우 종이에 전기 영동을 사용하여 그 양을 결정합니다. 종이 전기영동이나 기타 분리 방법을 사용하여 생화학 분석을 해독한 결과 혈액 내 단백질 수치가 상승한 것으로 나타나면 이는 탈수증, 예방접종으로 인한 항체 생성 증가 또는 최근 질병과 같은 장애를 나타낼 수 있습니다. 값이 높은 이유는 형질 세포의 악성 종양 일 수도 있고 혈액 응고 장애 때문일 수도 있습니다. 큰 수중독 및 기타 심각한 상황으로 인해 발생할 수 있는 혈소판.

단백질 부족의 원인은 영양실조일 수도 있고, 단백질 결핍으로 인한 영양실조일 수도 있습니다. 또한 그 이유 중 의사는 간 문제, 신장 병리를 부릅니다. 기준보다 낮은 값은 만성 형태의 빈혈, 대량 혈액 손실, 위장 질환, 내장, 췌장, 갑상선 질환을 나타낼 수 있습니다. 또한, 전기영동에 의한 해독은 AIDS, 종양학에서 낮은 양의 단백질 함량을 나타낼 수 있습니다.

따라서 표준에서 벗어난 단백질의 편차는 항상 신체의 위반을 나타냅니다. 원인을 파악하고 진단을 내리기 위해서는 염석에 의한 혈액단백질 검사, 전기영동 외에 임상진단센터에서 추가적인 검사를 받아야 합니다.

필요한 일일 단백질 섭취는 근육 조직의 영양과 올바른 수준의 아미노산으로 이어집니다. 체내 단백질 과잉의 증상은 부패 생성물로 인한 조직 중독을 나타내며, 이는 환자에게 내부 및 외부 불편을 줍니다.

신체의 단백질 - 그것은 무엇입니까?

특별한 방식으로 상호 연결된 아미노산은 체내에서 고분자 유기 화합물, 즉 단백질을 형성합니다. 변하지 않은 형태로 체내에 들어온 단백질은 흡수되지 않아 아미노산으로 분해됩니다.

신체에서는 다음과 같은 다양한 기능을 수행하는 아미노산으로 필요한 단백질이 형성됩니다.

• 화합물은 신체 세포의 세포 소기관과 세포질의 필수적인 부분입니다. 예를 들어, 결합 조직 단백질은 모발, 손발톱판, 힘줄의 성장에 관여합니다.

신체의 단백질은 모든 기관의 정상적인 기능에 중요한 역할을 합니다. 그러므로 단백질의 복용량을 조절하는 것이 매우 중요합니다. 과도한 단백질은 종종 심각한 질병으로 이어지므로 편차의 첫 징후가 나타나면 전문가와 상담해야합니다.