일반적으로 막의 기능적 활동을 담당하는 것은 단백질입니다. 여기에는 다양한 효소, 수송 단백질, 수용체, 채널, 기공 등이 포함됩니다. 이전에는 막 단백질이 단백질의 2차 구조인 β 접힌 구조만을 가지고 있다고 믿었지만, 이번 연구를 통해 막에는 다음과 같은 성분이 포함되어 있는 것으로 나타났습니다. 많은 수의α 나선. 추가 연구에 따르면 막 단백질은 지질 이중층에 깊숙이 침투하거나 심지어 침투할 수 있으며 소수성으로 인해 안정화가 수행되는 것으로 나타났습니다.

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5강

막 단백질의 구조와 기능

세포막에는 20~80%(중량 기준)의 단백질이 포함되어 있습니다. 일반적으로 막의 기능적 활동을 담당하는 것은 단백질입니다. 여기에는 다양한 효소, 수송 단백질, 수용체, 채널, 기공 등이 포함됩니다. 등 각 막의 고유한 기능을 보장합니다. 막 단백질 연구의 첫 번째 발전은 생화학자들이 세제를 사용하여 막 단백질을 기능적으로 활성인 형태로 분리하는 방법을 배웠을 때 달성되었습니다. 이것은 미토콘드리아 내막의 효소 복합체 연구에 관한 연구였습니다. 이전에는 막 단백질이 독점적으로 β 접힌 구조(단백질 2차 구조)를 가지고 있다고 믿었지만, 이러한 연구를 통해 막에는 많은 수의 α 나선이 포함되어 있는 것으로 나타났습니다. β 나선은 훨씬 덜 일반적이지만 중요한 생물학적 중요성이 부여됩니다. 사실 지질로 둘러싸인 영역에서 β 나선은 중공 원통형이며, 외벽에는 비극성(소수성) 아미노산 잔기가 집중되어 있고 내부에는 친수성 잔기가 있습니다. 이러한 실린더는 이온과 수용성 물질이 자유롭게 통과하는 막의 채널을 형성할 수 있습니다. 추가 연구에서는 막 단백질이 지질 이중층에 깊숙이 침투하거나 심지어 침투할 수 있으며 소수성 상호작용에 의해 안정화된다는 사실이 밝혀졌습니다. 막에는 적어도 네 가지 유형의 단백질 배열이 있습니다. 첫 번째 유형은 막횡단형으로, 단백질이 전체 막을 관통하고 단백질의 소수성 영역이 α 배열을 갖습니다. 박테리오로돕신 분자는할로박테리움 할로비움 α나선은 연속적으로 이중층을 가로지른다. 두 번째 유형은 단백질이 카르복실 말단 근처에 소수성 아미노산 잔기로 구성된 짧은 영역을 가질 때 소수성 앵커를 사용하여 결합하는 것입니다. 이것은 단백질 분해에 의해 제거될 수 있는 소위 소수성 앵커이며, 방출된 단백질은 수용성이 됩니다. 막의 이러한 배열은 많은 시토크롬의 특징입니다. 세 번째 유형은 이중층 표면에 결합하는 것으로, 단백질의 상호작용이 주로 정전기적이거나 소수성인 경우입니다. 이러한 유형의 상호작용은 막횡단 고정과 같은 다른 상호작용에 추가로 사용될 수 있습니다. 네 번째 유형은 이중층에 내장된 단백질과 결합하는 것으로, 일부 단백질이 지질 이중층 내부에 있는 단백질과 결합하는 경우입니다. 예를 들어, F 1 - 부분 H + - 결합하는 ATPase F 0 막에 잠긴 부분과 일부 세포 골격 단백질.

중심에서 현대적인 아이디어막 단백질의 구조는 폴리펩티드 사슬이 지질 이중층의 비극성 영역과 접촉하여 비극성, 소수성 표면을 형성하도록 접혀 있다는 생각에 기초합니다. 단백질 분자의 극성 도메인은 이중층 표면에 있는 지질의 극성 헤드와 상호작용할 수 있습니다. 많은 단백질은 막을 통과하며 이중층에 걸쳐 있습니다. 일부 단백질은 다른 단백질과의 상호작용을 통해서만 막과 연관되는 것으로 보입니다.

많은 막 단백질은 일반적으로 비공유 상호작용을 통해 막과 결합합니다. 그러나 지질에 공유결합으로 연결된 단백질이 있습니다. 많은 원형질막 단백질은 당단백질 부류에 속합니다. 이들 단백질의 탄수화물 잔류물은 항상 원형질막 외부에 위치합니다.

일반적으로 막 단백질은 외부(주변) 단백질과 내부(통합) 단백질로 구분됩니다. 이 경우 기준은 막에서 이러한 단백질을 추출하는 데 필요한 처리의 심각도입니다. 막을 세척하면 주변 단백질이 방출됩니다. 완충액이온 강도가 낮고, pH가 낮거나 반대로 높으며, 2가 양이온을 결합하는 킬레이트제(예: EDTA)가 있는 경우. 방출 과정 동안 막에 결합된 단백질과 주변 막 단백질을 구별하는 것은 종종 매우 어렵습니다.

통합막 단백질을 방출하려면 세제나 유기 용매를 사용해야 합니다.

많은 진핵생물과 원핵생물의 막 단백질은 지질과 공유결합으로 연결되어 있으며, 지질은 번역 후 폴리펩티드에 첨가됩니다.

지질과 공유결합으로 결합된 막 단백질

원핵생물 박테리아 외막의 지단백질이자형. 대장균 페니실라제 시토크롬 반응 센터 소단위 진핵생물 (ㅏ) 미리스트산이 결합된 단백질 cAMP 단백질 키나제의 촉매 단위 NADPH 시토크롬 b 5 환원효소 구아닌 뉴클레오티드 결합 단백질의 α 서브유닛 (비) 팔미트산이 결합된 단백질 당단백질 G 수포성 구내염 바이러스 NA 인플루엔자 바이러스 당단백질 트랜스페린 수용체 로돕신 안키린 (안에) 글리코실포스파티딜이노시톨 앵커가 있는 단백질 당단백질 Thy 1 아세틸콜린에스테라아제 알칼리성 포스파타제 4. 신경세포 부착 분자

어떤 경우에는 이러한 지질이 소수성 앵커 역할을 하며 이를 통해 단백질이 막에 부착됩니다. 다른 경우, 지질은 적절한 세포 영역으로의 단백질 이동 또는 막 융합(바이러스 외피 단백질의 경우)에서 보조 역할을 할 가능성이 높습니다.

원핵생물에서 가장 완벽하게 특성이 규명된 단백질은 외막의 주요 지단백질인 브라운 지단백질입니다.이자형. 대장균 . 이 단백질의 성숙한 형태에는 티오에테르 결합으로 연결된 아실글리세롤이 포함되어 있습니다. N 말단 시스테인. 게다가, N 말단 아미노산은 아미드 결합으로 지방산에 연결됩니다. 막 결합 형태의 페니실라제는 다음과 같이 세포질막에 부착됩니다. N 말단 아실글리세롤은 막 지단백질과 유사합니다.

진핵생물의 막 단백질은 표에 표시된 것처럼 지질과 공유결합으로 연결되어 있으며 세 가지 클래스로 나눌 수 있습니다. 처음 두 클래스의 단백질은 주로 원형질막의 세포질 표면에 위치하며, 세 번째 클래스의 단백질은 외부 표면에 위치하는 것으로 보입니다.

탄수화물에 공유결합으로 연결된 막 단백질이 있습니다. 여기에는 주로 수송과 수용 기능을 수행하는 세포 표면 단백질이 포함됩니다. 여기서 무슨 일이 일어나고 있는지는 아직 불분명합니다. 이는 단백질이 원형질막을 향할 때 분류되어야 한다는 사실 때문일 수 있습니다. 당 잔기는 단백질 분해로부터 단백질을 보호하거나 인식 또는 접착에 참여할 수 있습니다. 따라서 막 당단백질의 당 잔기는 막의 바깥쪽에만 국한되어 있습니다.

막 당단백질의 올리고당 구조의 두 가지 주요 클래스는 구별될 수 있습니다: 1) N 아스파라긴의 아미드기를 통해 단백질에 연결된 글리코시드 올리고당; 2) 세린과 트레오닌의 수산기를 통해 연결된 O-글리코시드 올리고당. 이 종류의 올리고당은 세 가지 하위 종류로 구성됩니다.

1. 올리고당이 만노스와 N 아세틸글루코사민.
2. 만노스가 풍부한 코어에 시알산과 같은 다른 당류 잔기를 포함하는 추가 측면 가지가 있는 정상적인 복합체입니다.
3. 적혈구 막의 음이온 수송체와 관련된 큰 복합체

대부분의 막 당단백질 올리고당은 하위 클래스 1 또는 2에 속합니다.

박테리아의 막 단백질

위에서 언급한 바와 같이, 세포질막의 단백질은 표면의 약 50%를 구성합니다. 막의 약 10%는 단단히 결합된 단백질-지질 복합체로 구성됩니다. 막에 박혀 있는 단백질 분자는 45×130개 이상의 지질 분자로 둘러싸여 있습니다. 유리 지질의 약 절반은 말초 막 단백질과 연관되어 있습니다.

박테리아의 세포질막의 단백질 구성은 지질 구성보다 더 다양합니다. 따라서 세포질막에서는이자형. 대장균 K 12 약 120가지의 서로 다른 단백질이 발견되었습니다. 위에서 언급한 바와 같이 막의 방향과 지질 이중층과의 연결 특성에 따라 단백질은 통합 및 주변으로 구분됩니다. 말초 세균 단백질에는 NADH 탈수소효소, 말산염 탈수소효소 등과 같은 여러 효소뿐만 아니라 ATPase 복합체의 일부인 일부 단백질이 포함됩니다. 이 복합체는 세포질, 주변세포질 공간과 접촉하고 양성자가 통과하는 막의 채널을 형성하는 특정 방식으로 배열된 단백질 하위 단위 그룹입니다. 단지지정면적 F 1 , 세포질에 잠겨 있고 사이트의 구성 요소와 함께 F 0 분자의 소수성 부분이 막에 잠겨 있습니다. 서브유닛비 소수성 부분이 있는 막에 부분적으로 잠겨 있으며 효소 복합체의 막과 세포질 부분뿐만 아니라 해당 영역의 ATP 합성 연결과 통신합니다. F 1 막에 양성자 전위가 있습니다. 하위 단위 a,비 c는 양성자 채널을 제공한다. 단지의 다른 구성 요소는 구조적, 기능적 무결성을 보장합니다.

통합 단백질을 향하여이자형. 대장균, 효소 활성의 발현을 위해 지질이 필요한 것에는 숙신산 탈수소효소, 시토크롬이 포함됩니다.비 . 매우 흥미로운 속성항생제 그라미시딘 A, 알라메티신, 암포테리신, 니스타신이 있습니다. 박테리아 막과 상호작용하면 필수 단백질이 됩니다(항생제는 폴리펩티드와 거대고리임).

Gramicidin A는 15개로 구성된 소수성 펩타이드입니다. L~D -아미노산. 막에 내장되면 1가 양이온이 통과할 수 있는 채널을 형성합니다. 그라미시딘 A를 형성하는 이 채널은 가장 완벽하게 특성화되었습니다. 채널은 두 분자의 그라미시딘 A에 의해 형성됩니다. 교대 결과 L- 및 D -아미노산은 측쇄가 외부에 위치하고 백본의 카르복실기가 채널 내부에 위치하는 나선을 형성합니다. 이러한 유형의 나선은 다른 단백질에서는 발견되지 않으며 그라미시딘 A의 아미노산 입체 이성질체의 특이한 교대로 형성됩니다. 위에서 언급한 바와 같이 그라미시딘 채널은 양이온 선택적입니다. 작은 무기 및 유기 양이온이 통과하는 동시에 투과성이 있습니다. Cl - 0과 같습니다.

알라메티신(Alamethicin)은 20개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드 항생제로 막에 전기적으로 흥분 가능한 채널을 형성할 수 있습니다. 알라메티신의 아미노산 서열에는 특이한 잔기인 α 아미노부티르산과엘 페닐알라닌. 그라미시딘 A와 달리 막에 결합하면 기공을 형성합니다. 이는 그라미시딘 A를 형성하는 채널보다 크기가 훨씬 작습니다. 이는 주로 α 나선 주변의 공간이 이온이 통과하기에는 너무 작기 때문입니다.

니스타틴 및 암포테리신과 같은 마르콜라이드 항생제는 콜레스테롤과 결합하여 채널을 형성합니다. 채널은 8 x 10 분자의 폴리엔 항생제를 형성하지만 이를 통해 이온은 낮은 속도로 침투합니다.

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대부분의 막 단백질은 막의 필수 구성 요소입니다. (인지질과 상호작용함) 거의 모든 충분히 연구된 단백질 확장 프로그램이 있다 , 5-10nm를 초과하는 값 이중층의 두께와 동일 . 이러한 통합 단백질은 일반적으로 구형 양친매성 구조 . 양쪽 끝은 친수성이며 이중층의 핵심을 가로지르는 영역은 소수성입니다. 내재막 단백질의 구조를 확립한 후, 그 중 일부(예: 수송 단백질 분자)가 명확해졌습니다. 이중층을 여러 번 통과할 수 있음 , 그림과 같이. 12.

통합 단백질이중층에 분포 비대칭적으로 (그림 13). 비대칭으로 분포된 통합 단백질을 포함하는 막이 세제(물에서 미셀을 형성하는 작은 양친매성 분자; 이들의 도움으로 막횡단 단백질이 용해될 수 있음)에 용해되면 세제가 막과 혼합되면 분자의 소수성 끝이 소수성에 결합됩니다. 막 단백질 표면의 위치에서 지질 분자를 대체합니다. 세제 분자의 반대쪽 끝이 극성이기 때문에 이러한 결합은 막 단백질이 세제와 복합체 형태로 용액으로 전달된다는 사실로 이어집니다.) 세제가 천천히 제거되면 인지질과 통합 단백질의 자가 조직이 발생하고 막 구조가 형성되지만 단백질은 더 이상 특정 방식으로 방향을 지정하지 않습니다. 따라서, 적어도 일부 단백질의 막 내 비대칭 방향은 지질 이중층에 포함될 때 결정될 수 있습니다. 물론 세포 내부에서 합성되는 양친매성 단백질의 외부 친수성 부분은 막의 소수성 층을 통과하여 궁극적으로 외부에 도달해야 합니다.

주변 단백질이중층의 인지질과 직접 상호작용하지 않습니다. 대신 그들은 친수성 영역과 약한 결합을 형성 특정한 통합 단백질 . 예를 들어, 말초 단백질인 안키린은 적혈구 막의 밴드 III의 통합 단백질과 연관되어 있습니다. 적혈구 막의 골격을 형성하는 스펙트린은 다시 안키린과 결합하여 적혈구의 양면 오목한 모양을 유지하는 데 중요한 역할을 합니다(아래 참조). 면역글로불린 분자는 원형질막의 필수 단백질이며 막의 작은 조각과 함께만 방출됩니다. 다양한 호르몬에 대한 많은 수용체는 통합 단백질이며, 이러한 수용체에 결합하는 특정 폴리펩티드 호르몬은 따라서 말초 단백질로 간주될 수 있습니다. . 펩타이드 호르몬과 같은 말초 단백질은 이중층 평면에서 통합 단백질(수용체)의 분포도 결정할 수 있습니다.

1. 친수성 분자, 특히 하전 입자의 운송. 예를 들어, 나트륨 및 칼륨 이온의 수송은 K,Na 펌프에 의해 수행됩니다.

2. 효소적 역할.

막에 둘러싸인 효소는 다양한 촉매 특성을 가지고 있습니다. 이 효소는 특히 환경 요인에 민감합니다.

수용체 역할. 호르몬 및 매개체와의 상호 작용은 막 단백질-당단백질에 의해 수행됩니다. 탄수화물 성분 자체는 막 형성에 참여하지 않지만 지질과 단백질에는 탄수화물이 포함되어 있습니다.

막의 탄수화물 성분의 역할

a) 리셉션에 참여하십시오.

b) 세포 간 상호작용을 보장합니다.

c) 일부 탄수화물 성분은 세포의 항원 특이성을 제공합니다. 예를 들어 적혈구 다른 그룹혈액은 탄수화물 성분의 구성이 서로 다릅니다.

막은 비대칭입니다. 2개의 단층은 구성이 서로 다릅니다. 예를 들어 원형질막 당지질은 항상 외부 단층에서 발견됩니다. 비대칭성은 또한 단백질 구성요소의 특징입니다.

아데닐레이트 시클라제. 활성 센터는 막 내부에 있습니다. 수용체 단백질은 막 외부에 탄수화물 성분을 포함하고 있습니다.

원형질막의 가장 중요한 구성 요소는 콜레스테롤입니다.

콜레스테롤은 극성 분자의 소수성 꼬리와 상호 작용하여 지질 확산 속도를 제한합니다. 따라서 콜레스테롤은 생체막의 안정제라고 불립니다. 멤브레인 구성요소는 공간에서 이동할 뿐만 아니라 지속적으로 갱신됩니다. 새로운 분자가 그 자리를 대신합니다.

커리큘럼에는 HPL과 콜레스테롤 대사만 포함되어 있습니다. 지질은 소포체의 막에서 합성됩니다. EPS 막에서 다른 막으로 리포이드가 지속적으로 이동합니다.

콜레스테롤 합성

주로 간세포의 소포체 막의 간에서 발생합니다. 이 콜레스테롤은 내인성입니다. 간에서 조직으로 콜레스테롤이 지속적으로 운반됩니다. 식이(외인성) 콜레스테롤은 막을 만드는 데에도 사용됩니다. 콜레스테롤 생합성의 핵심 효소는 HMG 환원효소(베타-히드록시, 베타-메틸, 글루타릴-CoA 환원효소)입니다. 이 효소는 최종 생성물인 콜레스테롤에 의한 부정적인 피드백에 의해 억제됩니다.

콜레스테롤의 운송.

식이 콜레스테롤은 킬로미크론을 통해 운반되어 간에 도달합니다. 따라서 간은 식이 콜레스테롤(유미미크론의 일부로 도착)과 조직을 위한 내인성 콜레스테롤의 공급원입니다.

간에서는 VLDL(초저밀도 지단백질(75% 콜레스테롤로 구성))과 LDL(저밀도 지단백질(아포단백질 apoB 100 함유))이 합성되어 혈액으로 들어갑니다.

거의 모든 세포에는 apoB 100 수용체가 있습니다. 따라서 LDL은 세포 표면에 고정됩니다. 이 경우 콜레스테롤이 세포막으로 전이되는 것이 관찰됩니다. 따라서 LDL은 조직 세포에 콜레스테롤을 공급할 수 있습니다.

또한, 콜레스테롤은 조직에서 방출되어 간으로 운반됩니다. 고밀도 지질단백질(HDL)은 콜레스테롤을 조직에서 간으로 운반합니다. 그들은 지질이 거의 없고 단백질이 많이 포함되어 있습니다. HDL 합성은 간에서 일어납니다. HDL 입자는 디스크 모양이며 아포단백질을 함유하고 있습니다. apoA, apoC 및 apoE. 혈류에서는 효소 단백질이 LDL에 부착됩니다. 레시틴 콜레스테롤 아실트랜스퍼라제(LHAT) (그림 참조).

ApoC와 apoE는 HDL에서 킬로미크론 또는 VLDL로 이동할 수 있습니다. 따라서 HDL은 apoE 및 apoC의 기증자입니다. ApoA는 LCAT의 활성화제입니다.

LCAT는 다음 반응을 촉매합니다.

이는 지방산이 R2 위치에서 콜레스테롤로 이동하는 반응입니다.

생성된 콜레스테롤 에스테르는 매우 소수성 물질이고 즉시 HDL 코어로 통과하기 때문에 반응은 매우 중요합니다. 이것이 HDL 세포막과 접촉하면 과도한 콜레스테롤이 제거되는 방법입니다. 그런 다음 HDL은 간으로 이동하여 파괴되고 과도한 콜레스테롤이 몸에서 제거됩니다.

LDL, VLDL 및 HDL 양의 불균형은 조직에 콜레스테롤 정체를 유발할 수 있습니다. 이는 죽상동맥경화증으로 이어집니다. 따라서 LDL은 죽상경화성 지질단백질, HDL은 항동맥경화성 지질단백질이라고 합니다. 유전성 HDL 결핍으로 인해 초기 형태의 죽상 동맥 경화증이 관찰됩니다.

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원핵세포와 진핵세포의 기능에서 막의 다양성과 역할. 막의 형태, 분리. X선 회절, 전자현미경. 세포 파괴, 막 분리. 막 분획의 순도 기준.

코스 작업, 2009년 7월 30일에 추가됨


세포질막의 생물학적 및 분자 구조의 미세 구조, 주요 기능. 물리적 성격구조에서 단백질과 지질 사이의 상호 작용 힘. 세포질막의 인공 모델을 연구하고 연구하는 방법.

에게 막 단백질여기에는 세포막 또는 세포 소기관의 막에 내장되거나 결합된 단백질이 포함됩니다. 모든 단백질의 약 25%는 막 단백질입니다.

생화학적 분류

생화학적 분류에 따르면 막단백질은 다음과 같이 나뉜다. 완전한그리고 주변.

• 통합 막 단백질막에 단단히 박혀 있으며 세제나 비극성 용매를 통해서만 지질 환경에서 제거될 수 있습니다. 지질 이중층과 관련하여, 통합 단백질은 막횡단 폴리토픽 또는 통합 모노토픽일 수 있습니다.
• 말초막 단백질단일 주제 단백질입니다. 이들은 지질막에 약하게 결합되어 있거나 소수성, 정전기적 또는 기타 비공유 힘으로 인해 통합 단백질과 결합합니다. 따라서 통합 단백질과 달리 적절한 수용액(예: 낮거나 높은 pH, 높은 염 농도 또는 카오트로픽제)으로 처리하면 막에서 해리됩니다. 이 해리에는 막 파괴가 필요하지 않습니다.

막 단백질은 번역 후 변형 중에 단백질에 부착된 지방산이나 프레닐 잔기 또는 글리코실포스파티딜이노시톨로 인해 막에 통합될 수 있습니다.

또 다른 중요한 점- 막에 단백질을 부착하는 방법:

1. 이중층에 담긴 단백질과의 결합. 예로는 막에 잠겨 있는 Fo 부분에 결합하는 H + - ATPase의 F1 부분; 일부 세포골격 단백질도 언급될 수 있습니다.

2. 이중층 표면에 결합. 이 상호작용은 본질적으로 주로 정전기적이거나(예: 미엘린 염기성 단백질) 소수성(예: 계면활성제 펩타이드 및 포스포리파제)입니다. 일부 막 단백질의 표면에는 2차 또는 3차 구조의 특성으로 인해 소수성 도메인이 형성되어 있습니다. 이러한 표면 상호작용은 막횡단 고정과 같은 다른 상호작용에 추가로 사용될 수 있습니다.

3. 소수성 "앵커"를 사용한 결합; 이 구조는 일반적으로 비극성 아미노산 잔기의 서열(예: 시토크롬 65)로 나타납니다. 일부 막 단백질은 공유 결합된 지방산이나 인지질을 앵커로 사용합니다.

4. 막횡단 단백질. 그들 중 일부는 막을 한 번만 통과하고(예: 글리코포린), 다른 일부는 여러 번(예: 유당 투과효소, 박테리오로돕신) 통과합니다.

막지질

막 지질은 자발적으로 이중층을 형성하는 양친매성 분자입니다. 지질은 물에 녹지 않지만 유기용매에는 쉽게 용해됩니다. 대부분의 동물 세포에서 이들은 원형질막 질량의 약 50%를 차지합니다. 1 x 1 µm 크기의 지질 이중층 영역에는 약 5 x 10000개의 지질 분자가 있습니다. 따라서 작은 동물 세포의 원형질막에는 약 10개의 지질 분자가 포함되어 있습니다. 세포막에는 세 가지 주요 유형의 지질이 있습니다.




1) 인지질(가장 일반적인 유형): 글리세롤, 지방산, 인산 및 질소 화합물을 포함하는 복합 지질입니다.

전형적인 인지질 분자는 극성 머리와 두 개의 소수성 탄화수소 꼬리를 가지고 있습니다. 꼬리의 길이는 사슬의 탄소 원자 14개에서 24개까지 다양합니다. 꼬리 중 하나에는 일반적으로 하나 이상의 시스 이중 결합(불포화 탄화수소)이 포함되어 있고 다른 꼬리(포화 탄화수소)에는 이중 결합이 없습니다. 각 이중 결합은 꼬리가 구부러지는 원인이 됩니다. 꼬리 길이와 탄화수소 사슬 포화도의 차이는 막 유동성에 영향을 미치기 때문에 중요합니다.

수성 환경에서 양친매성 분자는 응집되는 경향이 있으며, 소수성 꼬리는 숨겨지고 친수성 머리는 물 분자와 접촉된 상태로 유지됩니다. 이러한 유형의 응집은 두 가지 방식으로 발생합니다. 꼬리가 안쪽을 향하는 구형 미셀의 형성 또는 소수성 꼬리가 친수성 머리의 두 층 사이에 위치하는 이중 분자 필름 또는 이중층의 형성에 의해 발생합니다.

혈장에 존재하는 두 가지 주요 인지질은 포스파티딜콜린(레시틴)과 스핑고미엘린입니다. 인지질 합성은 거의 모든 조직에서 발생하지만 혈장 인지질의 주요 공급원은 간입니다. 소장은 또한 킬로미크론 구성의 인지질, 즉 레시틴을 혈장으로 공급합니다. 소장으로 들어가는 대부분의 인지질(담즙산과의 복합체 형태 포함)은 췌장 리파제에 의해 예비 가수분해됩니다. 이는 식품에 첨가된 다중불포화 레시틴이 동등한 양의 옥수수유 트리글리세리드보다 혈장 인지질 리놀레산염 함량에 더 이상 영향을 미치지 않는 이유를 설명합니다.

인지질은 모든 세포막의 필수 구성 요소입니다. 혈장과 적혈구 사이에는 포스파티딜콜린과 스핑고미엘린이 지속적으로 교환됩니다. 이들 인지질은 모두 지질단백질의 구성성분으로 혈장에 존재하며, 여기서 트리글리세리드 및 콜레스테릴 에스테르와 같은 비극성 지질의 가용성 상태를 유지하는 데 중요한 역할을 합니다. 이 특성은 인지질 분자의 양친매성 특성을 반영합니다. 지방산의 비극성 사슬은 지질 환경과 상호작용할 수 있고 극성 헤드는 수성 환경과 상호작용할 수 있습니다(Jackson R.L. ea, 1974).

2) 콜레스테롤. 콜레스테롤은 4개의 고리로 구성된 스테로이드 코어와 수산기를 포함하는 스테롤입니다.

이 화합물은 유리 스테롤과 장쇄 지방산 중 하나와의 에스테르로 체내에서 발견됩니다. 유리 콜레스테롤은 모든 세포막의 구성 요소이며 대부분의 조직에 콜레스테롤이 존재하는 주요 형태입니다. 예외는 콜레스테롤 에스테르가 우세한 부신 피질, 혈장 및 죽종성 플라크입니다. 또한 장 림프와 간에 있는 콜레스테롤의 상당 부분도 에스테르화되어 있습니다.

콜레스테롤은 유리 형태 또는 장쇄 에스테르 형태로 지단백질에 함유되어 있습니다. 지방산. 이는 아세틸-CoA로부터 많은 조직에서 합성되며 담즙에 의해 유리 콜레스테롤 또는 담즙염의 형태로 체내에서 배설됩니다. 콜레스테롤은 다른 스테로이드, 즉 코르티코스테로이드, 성호르몬, 담즙산 및 비타민 D의 전구체입니다. 이는 동물 대사의 전형적인 화합물이며 달걀 노른자, 고기, 간 및 뇌와 같은 동물성 제품에서 상당한 양으로 발견됩니다.

진핵생물의 원형질막에는 꽤 많은 양의 콜레스테롤이 들어 있는데, 인지질 분자 하나당 대략 한 분자 정도입니다. 유동성 조절 외에도 콜레스테롤은 이중층의 기계적 강도를 증가시킵니다. 콜레스테롤 분자는 수산기가 인지질 분자의 극성 머리에 인접하는 방식으로 이중층에서 배향됩니다.

3) 당지질

당지질은 이중층의 바깥쪽 절반에서만 발견되는 올리고당 함유 지질 부류에 속하는 지질 분자이며, 당 그룹은 세포 표면을 향하고 있습니다.

당지질은 FA 잔기가 스핑가진의 NH 그룹에 부착되고 다음 그룹이 스핑가진의 산소에 부착된 스핑고지질입니다: 올리고당 사슬, Gal, Glc, GalNAc(뉴라민산) - 강글리오사이드. Gal 또는 Glc는 세레브로사이드입니다. 설포당 Glc-SO3H, Gal-SO3H – 설포지질.

당지질은 모든 원형질막의 표면에서 발견되지만 그 기능은 알려져 있지 않습니다. 당지질은 외부 단층 지질 분자의 5%를 구성하며, 당지질은 당질에 따라 크게 다릅니다. 다른 유형심지어 같은 종의 다른 조직에서도 마찬가지입니다. 동물 세포에서는 긴 아미노 알코올인 스핑고신으로부터 합성되며 글리코스핑고지질이라고 합니다.

그들의 구조는 일반적으로 글리세롤로부터 형성된 인지질의 구조와 유사합니다. 모든 당지질 분자는 극성 머리에 있는 당 잔기의 수가 다릅니다. 가장 단순한 당지질 중 하나는 갈락토세레브로사이드(galactocerebroside)입니다.